Cilvēka limfātiskā sistēma veic vairākas svarīgas aizsargfunkcijas, kas novērš patogēnu mikroorganismu vai vīrusu attīstību šķidrā vidē, šūnās un audos. B-limfocīti ir atbildīgi par humorālo imunitāti, kas ar turpmāku nobriešanu sintezē imūnglobulīnus (Ig). Šo vielu struktūra ļauj atrast, iezīmēt un iznīcināt antigēnus, kas nonākuši organismā. Kādas ir molekulu īpašības?
Plazmas šūnas
Visas cilvēka ķermeņa limfātiskās šūnas ir sadalītas divās lielās grupās: T-limfocītos un B-limfocītos. Pirmie ir atbildīgi par šūnu imunitāti, absorbējot antigēnus fagocitozes procesā. Pēdējās uzdevums ir sintezēt specifiskas antivielas – humorālo imunitāti.
B-limfocīti tiek noteikti sekundārajos limfoīdos orgānos (limfmezglos, liesā), un pēc tam veido plazmas šūnu populāciju, ko sauc arī par plazmas šūnām. Tās tālāk migrē uz sarkanajām kaulu smadzenēm, gļotādām un audiem.
Plazmocīti sasniedz lielus izmērus (līdz 20 mikroniem), krāsojas bazofiliski, t.i., purpursarkanā krāsā ar krāsvielu palīdzību. Centrāno šīm šūnām ir liels kodols ar raksturīgiem heterohromatīna gabaliņiem, kas atgādina riteņa spieķus.
Citoplazma krāsojas gaišāk nekā kodols. Tajā atrodas spēcīgs transporta centrs, kas sastāv no endoplazmatiskā tīkla un Golgi aparāta. AH ir diezgan spēcīgi attīstīta, veidojot tā saukto gaišo kameras pagalmu.
Visas šīs struktūras ir vērstas uz to antivielu sintēzi, kas ir atbildīgas par humorālo imunitāti. Imūnglobulīna molekulas struktūrai ir savas īpatnības, tāpēc ir svarīga šo struktūru pakāpeniska un kvalitatīva nobriešana sintēzes procesā.
Patiesībā tāpēc ir izveidots tik blīvs EPS un Golgi aparāta tīkls. Arī plazmas šūnu ģenētiskais aparāts, kas atrodas kodolā, galvenokārt ir vērsts uz antivielu proteīnu sintēzi. Nobriedušas plazmas šūnas ir augstas noteiktības piemērs, tāpēc tās reti dalās.
Imūnglobulīna antivielu struktūra
Šīs ļoti specializētās molekulas ir glikoproteīni, jo tajās ir olb altumvielu un ogļhidrātu daļas. Mūs interesē imūnglobulīnu skelets.
Molekula sastāv no 4 peptīdu ķēdēm: divas smagas (H-ķēdes) un divas vieglas (L-ķēdes). Tie savienojas viens ar otru, izmantojot disulfīda saites, un rezultātā mēs varam novērot molekulas formu, kas atgādina katapultu.
Imūnglobulīnu struktūra ir vērsta uz savienojumu ar antigēniem, izmantojot specifiskus Fab fragmentus. “Slingshot” brīvajos galos katru šādu reģionu veido divi mainīgi domēni: viens no smagajiem unviens no gaismas ķēdes. Pastāvīgie domēni kalpo kā sastatnes (3 uz katras smagas un viens uz vieglajām ķēdēm).
Imūnglobulīna mainīgo galu mobilitāti nodrošina eņģes zonas klātbūtne vietā, kur starp divām H ķēdēm veidojas disulfīda saite. Tas ievērojami vienkāršo antigēna un antivielu mijiedarbības procesu.
Trešais molekulas gals, kas nesadarbojas ar svešām molekulām, paliek nepārdomāts. To sauc par Fc reģionu, un tas ir atbildīgs par imūnglobulīna piesaisti plazmas šūnu un citu šūnu membrānām. Starp citu, vieglās ķēdes var būt divu veidu: kappa (κ) un lambda (λ). Tos savstarpēji savieno disulfīda saites. Ir arī piecu veidu smagās ķēdes, pēc kurām tiek klasificēti dažādi imūnglobulīnu veidi. Tās ir α-(alfa), δ-(delta), ε-(epsilon), γ-(gamma) Μ-(mu) ķēdes.
Dažas antivielas spēj veidot polimēru struktūras, kuras stabilizē papildu J-peptīdi. Tādā veidā veidojas noteikta veida Ig dimēri, trimeri, tetramēri vai pentomēri.
Vēl viena papildu S-ķēde ir raksturīga sekrēcijas imūnglobulīniem, kuru struktūra un bioķīmija ļauj tiem funkcionēt mutes vai zarnu gļotādās. Šī papildu ķēde neļauj dabiskajiem enzīmiem noārdīt antivielu molekulas.
Imūnglobulīnu struktūra un klases
Mūsu organismā esošo antivielu daudzveidība nosaka humorālās imunitātes funkciju mainīgumu. Katra Ig klaseir savas atšķirīgās īpašības, pēc kurām nav grūti uzminēt to lomu imūnsistēmā.
Imūnglobulīnu struktūra un funkcijas ir tieši atkarīgas viena no otras. Molekulārā līmenī tie atšķiras ar smagās ķēdes aminoskābju secību, kuras veidus mēs jau minējām. Tāpēc ir 5 veidu imūnglobulīni: IgG, IgA, IgE, IgM un IgD.
Imūnglobulīna G īpašības
IgG neveido polimērus un neintegrējas šūnu membrānās. Gamma-smagās ķēdes klātbūtne tika atklāta molekulu sastāvā.
Šīs klases īpatnība ir fakts, ka tikai šīs antivielas spēj iekļūt placentas barjerā un veidot augļa imūno aizsardzību.
IgG veido 70-80% no visām seruma antivielām, tāpēc molekulas ir viegli nosakāmas ar laboratorijas metodēm. Šīs klases vidējais saturs asinīs ir 12 g/l, un šis rādītājs parasti tiek sasniegts līdz 12 gadu vecumam.
Imūnglobulīna G struktūra ļauj veikt šādas funkcijas:
- Detoksikācija.
- Antigēnu opsonizācija.
- Sākam komplementa mediētu citolīzi.
- Antigēna prezentācija killer šūnām.
- Jaundzimušā imunitātes nodrošināšana.
Imūnglobulīns A: īpašības un funkcijas
Šai antivielu klasei ir divas formas: seruma un sekrēcijas.
Asins serumā IgA veido 10-15% no visām antivielām, un tā vidējais daudzumsir 2,5 g/l līdz 10 gadu vecumam.
Mūs vairāk interesē imūnglobulīna A sekrēcijas forma, jo aptuveni 60% šīs klases antivielu molekulu ir koncentrētas ķermeņa gļotādās.
Imūnglobulīna A struktūra atšķiras arī ar tās mainīgumu J-peptīda klātbūtnes dēļ, kas var piedalīties dimēru, trimeru vai tetramēru veidošanā. Pateicoties tam, viens šāds antivielu komplekss spēj saistīt lielu skaitu antigēnu.
IgA veidošanās laikā molekulai pievienojas vēl viens komponents - S-proteīns. Tās galvenais uzdevums ir aizsargāt visu kompleksu no enzīmu un citu cilvēka limfātiskās sistēmas šūnu postošās darbības.
Imūnglobulīns A atrodas kuņģa-zarnu trakta, uroģenitālās sistēmas un elpceļu gļotādās. IgA molekulas aptver antigēnas daļiņas, tādējādi novēršot to saķeri ar dobu orgānu sienām.
Šīs antivielu klases funkcijas ir šādas:
- Antigēnu neitralizācija.
- Pirmā barjera starp visām humorālās imunitātes molekulām.
- Opsonizējiet un marķējiet antigēnus.
Imūnglobulīns M
IgM klases pārstāvji izceļas ar lieliem molekulu izmēriem, jo to kompleksi ir pentamēri. Visu struktūru atbalsta J-proteīns, un molekulas mugurkauls ir nu tipa smagās ķēdes.
Šī imūnglobulīna sekrēcijas formai raksturīga pentamēra struktūra, taču ir arī monomēri. Pēdējie ir piestiprināti pie membrānāmB-limfocīti, tādējādi palīdzot šūnām noteikt patogēnos elementus ķermeņa šķidrumos.
Asins serumā IgM ir tikai 5-10%, un tā saturs vidēji nepārsniedz 1 g/l. Šīs klases antivielas ir vecākās evolūcijas ziņā, un tās sintezē tikai B-limfocīti un to prekursori (plazmocīti uz to nav spējīgi).
Jaundzimušajiem palielinās antivielu M skaits, jo. tas ir faktors intensīvai IgG sekrēcijai. Šāda stimulācija pozitīvi ietekmē mazuļa imunitātes veidošanos.
Imūnglobulīna M struktūra neļauj tam šķērsot placentas barjeras, tāpēc šo antivielu noteikšana augļa šķidrumos kļūst par signālu par vielmaiņas mehānismu pārkāpumiem, infekciju vai placentas defektu.
IgM funkcijas:
- Neitralizācija.
- Opsonizācija.
- No komplementa atkarīgās citolīzes aktivizēšana.
- Jaundzimušā imunitātes veidošanās.
Imūnglobulīna D īpašības
Šis antivielu veids ir maz pētīts, tāpēc to loma organismā nav pilnībā izprotama. IgD sastopams tikai monomēru veidā, asins serumā šīs molekulas veido ne vairāk kā 0,2% no visām antivielām (0,03 g/l).
Imūnglobulīna D galvenā funkcija ir uztveršana B-limfocītu membrānā, bet tikai 15% no visas šo šūnu populācijas ir IgD. Antivielas tiek pievienotas, izmantojot molekulas Fc-galu, un smagās ķēdes pieder delta klasei.
Struktūra un funkcijasimūnglobulīns E
Šī klase veido nelielu daļu no visām seruma antivielām (0,00025%). IgE, kas pazīstams arī kā reagīns, ir ļoti citofīls: šo imūnglobulīnu monomēri ir piesaistīti tuklo šūnu un bazofilu membrānām. Tā rezultātā IgE ietekmē histamīna ražošanu, kas izraisa iekaisuma reakciju attīstību.
Epsilona tipa smagās ķēdes atrodas imūnglobulīna E struktūrā.
Nelielā daudzuma dēļ šīs antivielas ir ļoti grūti noteikt ar laboratorijas metodēm asins serumā. Paaugstināts IgE ir svarīga alerģisku reakciju diagnostikas pazīme.
Secinājumi
Imūnglobulīnu struktūra tieši ietekmē to funkcijas organismā. Humorālajai imunitātei ir liela nozīme homeostāzes uzturēšanā, tāpēc visām antivielām jādarbojas skaidri un vienmērīgi.
Visu Ig klašu saturs ir stingri noteikts cilvēkiem. Jebkuras laboratorijā reģistrētās izmaiņas var būt par iemeslu patoloģisku procesu attīstībai. Tas ir tas, ko ārsti izmanto savā praksē.
