Vārdam "enzīms" ir latīņu saknes. Tulkojumā tas nozīmē "ieraugs". Angļu valodā tiek lietots jēdziens "enzīms", kas atvasināts no grieķu termina, kas nozīmē vienu un to pašu. Fermenti ir specializēti proteīni. Tie veidojas šūnās un spēj paātrināt bioķīmisko procesu gaitu. Citiem vārdiem sakot, tie darbojas kā bioloģiskie katalizatori. Ļaujiet mums sīkāk apsvērt, kas veido fermentu darbības specifiku. Rakstā tiks aprakstīti arī specifiskuma veidi.
Vispārīgās īpašības
Dažu enzīmu katalītiskās aktivitātes izpausme ir saistīta ar vairāku neolb altumvielu savienojumu klātbūtni. Tos sauc par kofaktoriem. Tos iedala 2 grupās: metālu joni un vairākas neorganiskas vielas, kā arī koenzīmi (organiskie savienojumi).
Darbības mehānisms
Pēc to ķīmiskās būtības fermenti pieder pie olb altumvielu grupas. Tomēr, atšķirībā no pēdējā, aplūkotajos elementos ir aktīva vietne. Tas ir unikāls aminoskābju atlikumu funkcionālo grupu komplekss. Tie ir stingri orientēti telpā fermenta terciārās vai kvartārās struktūras dēļ. Aktīvicentrā ir izolētas katalītiskās un substrāta vietas. Pēdējais ir tas, kas nosaka fermentu specifiku. Substrāts ir viela, uz kuru iedarbojas proteīns. Iepriekš tika uzskatīts, ka viņu mijiedarbība tiek veikta pēc principa "pils atslēga". Citiem vārdiem sakot, aktīvajai vietai skaidri jāatbilst substrātam. Šobrīd valda cita hipotēze. Domājams, ka sākotnēji precīzas atbilstības nav, bet tā parādās vielu mijiedarbības gaitā. Otrā - katalītiskā - vieta ietekmē darbības specifiku. Citiem vārdiem sakot, tas nosaka paātrinātās reakcijas raksturu.
Ēka
Visi fermenti ir sadalīti vienkomponentu un divkomponentu. Pirmajiem ir struktūra, kas līdzīga vienkāršu proteīnu struktūrai. Tie satur tikai aminoskābes. Otrajā grupā - olb altumvielas - ietilpst olb altumvielu un neolb altumvielu daļas. Pēdējais ir koenzīms, pirmais ir apoenzīms. Pēdējais nosaka fermenta substrāta specifiku. Tas ir, tas veic substrāta vietas funkciju aktīvajā centrā. Attiecīgi koenzīms darbojas kā katalītiskais reģions. Tas ir saistīts ar darbības specifiku. Vitamīni, metāli un citi savienojumi ar zemu molekulmasu var darboties kā koenzīmi.
Katalīze
Jebkuras ķīmiskas reakcijas rašanās ir saistīta ar mijiedarbībā esošo vielu molekulu sadursmi. To kustību sistēmā nosaka potenciālās brīvās enerģijas klātbūtne. Ķīmiskai reakcijai ir nepieciešams, lai molekulas veiktu pārejustāvokli. Citiem vārdiem sakot, viņiem ir jābūt pietiekami daudz spēka, lai izietu cauri enerģijas barjerai. Tas atspoguļo minimālo enerģijas daudzumu, lai visas molekulas padarītu reaktīvas. Visi katalizatori, ieskaitot fermentus, spēj pazemināt enerģijas barjeru. Tas veicina paātrinātu reakcijas gaitu.
Kāda ir fermentu specifika?
Šī spēja izpaužas tikai noteiktas reakcijas paātrinājumā. Fermenti var iedarboties uz to pašu substrātu. Tomēr katrs no tiem paātrinās tikai noteiktu reakciju. Fermenta reaktīvo specifiku var izsekot, izmantojot piruvāta dehidrogenāzes kompleksa piemēru. Tas ietver proteīnus, kas ietekmē PVK. Galvenās no tām ir: piruvāta dehidrogenāze, piruvāta dekarboksilāze, acetiltransferāze. Pati reakcija tiek saukta par PVC oksidatīvo dekarboksilēšanu. Tās produkts ir aktīvā etiķskābe.
Klasifikācija
Ir šādi fermentu specifiskuma veidi:
- Stereoķīmiska. Tas izpaužas kā vielas spēja ietekmēt kādu no iespējamajiem substrāta stereoizomēriem. Piemēram, fumarāta hidrotāze spēj iedarboties uz fumarātu. Tomēr tas neietekmē cis izomēru - maleīnskābi.
- Absolūts. Šāda veida enzīmu specifika izpaužas vielas spējā ietekmēt tikai noteiktu substrātu. Piemēram, saharoze reaģē tikai ar saharozi, argināze ar arginīnu un tā tālāk.
- Radinieks. Fermentu specifika šajāgadījums tiek izteikts kā vielas spēja ietekmēt substrātu grupu, kam ir tāda paša veida saite. Piemēram, alfa-amilāze reaģē ar glikogēnu un cieti. Viņiem ir glikozīda tipa saite. Tripsīns, pepsīns, himotripsīns ietekmē daudzus peptīdu grupas proteīnus.
Temperatūra
Fermentiem ir specifiskums noteiktos apstākļos. Lielākajai daļai no tiem par optimālo tiek uzskatīta temperatūra + 35 … + 45 grādi. Ja vielu novieto apstākļos ar zemākām likmēm, tās aktivitāte samazināsies. Šo stāvokli sauc par atgriezenisku inaktivāciju. Kad temperatūra paaugstināsies, viņa spējas tiks atjaunotas. Ir vērts teikt, ka, novietojot apstākļos, kad t ir augstāks par norādītajām vērtībām, notiks arī inaktivācija. Tomēr šajā gadījumā tas būs neatgriezenisks, jo tas netiks atjaunots, kad temperatūra pazemināsies. Tas ir saistīts ar molekulas denaturāciju.
PH ietekme
Molekulas lādiņš ir atkarīgs no skābuma. Attiecīgi pH ietekmē aktīvās vietas aktivitāti un fermenta specifiku. Optimālais skābuma indekss katrai vielai ir atšķirīgs. Tomēr vairumā gadījumu tas ir 4-7. Piemēram, siekalu alfa-amilāzei optimālais skābums ir 6,8. Tikmēr ir vairāki izņēmumi. Piemēram, pepsīna optimālais skābums ir 1,5–2,0, himotripsīna un tripsīna – 8–9.
Koncentrēšanās
Jo vairāk fermentu ir, jo ātrāks reakcijas ātrums. Līdzīgivar izdarīt arī secinājumu par substrāta koncentrāciju. Tomēr katrai vielai teorētiski tiek noteikts mērķa piesātinājuma saturs. Ar to visus aktīvos centrus aizņems pieejamais substrāts. Šajā gadījumā fermenta specifika būs maksimāla neatkarīgi no turpmākās mērķu pievienošanas.
Regulējošās vielas
Tos var iedalīt inhibitoros un aktivatoros. Abas šīs kategorijas ir sadalītas nespecifiskās un specifiskās. Pēdējais aktivatoru veids ir žults sāļi (lipāzei aizkuņģa dziedzerī), hlorīda joni (alfa-amilāzei), sālsskābe (pepsīnam). Nespecifiskie aktivatori ir magnija joni, kas ietekmē kināzes un fosfatāzes, un specifiskie inhibitori ir proenzīmu gala peptīdi. Pēdējās ir neaktīvas vielu formas. Tie tiek aktivizēti pēc gala peptīdu šķelšanās. To specifiskie veidi atbilst katram atsevišķam proenzīmam. Piemēram, neaktīvā formā tripsīns tiek ražots tripsinogēna veidā. Tās aktīvo centru noslēdz gala heksapeptīds, kas ir specifisks inhibitors. Aktivizācijas procesā tas tiek atdalīts. Rezultātā tripsīna aktīvā vieta kļūst atvērta. Nespecifiski inhibitori ir smago metālu sāļi. Piemēram, vara sulfāts. Tie izraisa savienojumu denaturāciju.
Inhibīcija
Tas var būt konkurētspējīgs. Šī parādība izpaužas kā strukturālas līdzības starp inhibitoru un substrātu. Viņi iriesaistīties cīņā par saziņu ar aktīvo centru. Ja inhibitora saturs ir lielāks par substrāta saturu, veidojas komplekss enzīma inhibitors. Pievienojot mērķa vielu, attiecība mainīsies. Rezultātā inhibitors tiks izspiests. Piemēram, sukcināts darbojas kā sukcināta dehidrogenāzes substrāts. Inhibitori ir oksaloacetāts vai malonāts. Konkurences ietekme tiek uzskatīta par reakcijas produktiem. Bieži vien tie ir līdzīgi substrātiem. Piemēram, glikozes-6-fosfātam produkts ir glikoze. Substrāts būs glikozes-6 fosfāts. Nekonkurējoša inhibīcija nenozīmē vielu strukturālu līdzību. Gan inhibitors, gan substrāts var vienlaikus saistīties ar fermentu. Šajā gadījumā veidojas jauns savienojums. Tas ir kompleksa enzīma substrāta inhibitors. Mijiedarbības laikā aktīvais centrs tiek bloķēts. Tas ir saistīts ar inhibitora saistīšanos ar AC katalītisko vietu. Piemērs ir citohroma oksidāze. Šim fermentam skābeklis darbojas kā substrāts. Ciānūdeņražskābes sāļi ir citohromoksidāzes inhibitori.
Allosteriskais regulējums
Dažos gadījumos papildus aktīvajam centram, kas nosaka fermenta specifiku, ir vēl viena saite. Tas ir allostērisks komponents. Ja ar to saistās tāda paša nosaukuma aktivators, fermenta efektivitāte palielinās. Ja inhibitors reaģē ar allosterisko centru, vielas aktivitāte attiecīgi samazinās. Piemēram, adenilāta ciklāze unguanilāta ciklaze ir enzīmi ar allosteriskā tipa regulēšanu.
