Kā jūs zināt, olb altumvielas ir mūsu planētas dzīvības izcelsmes pamatā. Saskaņā ar Oparin-Haldane teoriju, tieši koacervāta piliens, kas sastāv no peptīdu molekulām, kļuva par pamatu dzīvo būtņu dzimšanai. Par to nav šaubu, jo jebkura biomasas pārstāvja iekšējā sastāva analīze liecina, ka šīs vielas ir atrodamas it visā: augos, dzīvniekos, mikroorganismos, sēnēs, vīrusos. Turklāt tiem ir ļoti daudzveidīgs un makromolekulārs raksturs.
Šīm struktūrām ir četri nosaukumi, tie visi ir sinonīmi:
- proteīni;
- proteīni;
- polipeptīdi;
- peptīdi.
Olb altumvielu molekulas
Viņu skaits ir patiesi neaprēķināms. Turklāt visas olb altumvielu molekulas var iedalīt divās lielās grupās:
- vienkārši - sastāv tikai no aminoskābju sekvencēm, kas savienotas ar peptīdu saitēm;
- komplekss - proteīna struktūrai un struktūrai ir raksturīgas papildu protolītiskās (protētiskās) grupas, ko sauc arī par kofaktoriem.
Tajā pašā laikā sarežģītām molekulām ir arī sava klasifikācija.
Sarežģītu peptīdu gradācija
- Glikoproteīni ir cieši saistīti olb altumvielu un ogļhidrātu savienojumi. molekulas struktūrāmukopolisaharīdu protēžu grupas ir savstarpēji saistītas.
- Lipoproteīni ir sarežģīts olb altumvielu un lipīdu savienojums.
- Metaloproteīni - metālu joni (dzelzs, mangāns, varš un citi) darbojas kā protezēšanas grupa.
- Nukleoproteīni - olb altumvielu un nukleīnskābju (DNS, RNS) savienojums.
- Fosfoproteīni - proteīna un ortofosforskābes atlikuma konformācija.
- Hromoproteīni – ļoti līdzīgi metaloproteīniem, tomēr elements, kas ir daļa no protezēšanas grupas, ir vesels krāsains komplekss (sarkans – hemoglobīns, zaļš – hlorofils un tā tālāk).
Katrai aplūkotajai grupai ir atšķirīga olb altumvielu struktūra un īpašības. To veiktās funkcijas arī atšķiras atkarībā no molekulas veida.
Proteīnu ķīmiskā struktūra
No šī viedokļa olb altumvielas ir gara, masīva aminoskābju atlikumu ķēde, kas savstarpēji savienota ar īpašām saitēm, ko sauc par peptīdu saitēm. No skābju sānu struktūrām atdalās zari - radikāļi. Šo molekulas struktūru 21. gadsimta sākumā atklāja E. Fišers.
Vēlāk olb altumvielas, proteīnu struktūra un funkcijas tika pētītas sīkāk. Kļuva skaidrs, ka ir tikai 20 aminoskābes, kas veido peptīda struktūru, taču tās var kombinēt visdažādākajos veidos. Līdz ar to polipeptīdu struktūru daudzveidība. Turklāt olb altumvielas dzīves un savu funkciju izpildes procesā spēj iziet vairākas ķīmiskas pārvērtības. Rezultātā tie maina struktūru un pilnīgi jaunusavienojuma veids.
Lai pārrautu peptīdu saiti, tas ir, lai pārrautu proteīnu, ķēžu struktūru, jāizvēlas ļoti skarbi apstākļi (augstas temperatūras, skābju vai sārmu, katalizatora iedarbība). Tas ir saistīts ar lielo kovalento saišu stiprumu molekulā, proti, peptīdu grupā.
Proteīna struktūras noteikšana laboratorijā tiek veikta, izmantojot biureta reakciju - polipeptīda iedarbību uz svaigi nogulsnētu vara (II) hidroksīdu. Peptīdu grupas un vara jona komplekss piešķir spilgti purpursarkanu krāsu.
Ir četras galvenās strukturālās organizācijas, no kurām katrai ir savas proteīnu strukturālās iezīmes.
Organizācijas līmeņi: primārā struktūra
Kā minēts iepriekš, peptīds ir aminoskābju atlikumu secība ar vai bez ieslēgumiem, koenzīmiem. Tātad primārais nosaukums ir tāda molekulas struktūra, kas ir dabiska, dabiska, patiesi ir aminoskābes, kas savienotas ar peptīdu saitēm, un nekas vairāk. Tas ir, lineāras struktūras polipeptīds. Tajā pašā laikā šāda plāna proteīnu strukturālās iezīmes ir tādas, ka šāda skābju kombinācija ir izšķiroša proteīna molekulas funkciju veikšanai. Pateicoties šo pazīmju klātbūtnei, ir iespējams ne tikai identificēt peptīdu, bet arī paredzēt pilnīgi jauna, vēl neatklāta, īpašības un lomu. Peptīdu ar dabisku primāro struktūru piemēri ir insulīns, pepsīns, himotripsīns un citi.
Sekundārā uzbūve
Šīs kategorijas proteīnu struktūra un īpašības nedaudz mainās. Šāda struktūra var veidoties sākotnēji no dabas vai pakļaujot primārai cietai hidrolīzei, temperatūrai vai citiem apstākļiem.
Šai uzbūvei ir trīs šķirnes:
- Gludas, regulāras, stereoregulāras spoles, kas veidotas no aminoskābju atlikumiem, kas vijas ap savienojuma galveno asi. Tos satur tikai ūdeņraža saites, kas rodas starp vienas peptīdu grupas skābekli un citas peptīdu grupas ūdeņradi. Turklāt struktūra tiek uzskatīta par pareizu, jo pagriezieni vienmērīgi atkārtojas ik pēc 4 saitēm. Šāda struktūra var būt vai nu kreilis, vai labrocis. Bet lielākajā daļā zināmo proteīnu dominē pa labi rotējošais izomērs. Šādas konformācijas sauc par alfa struktūrām.
- Šā tipa olb altumvielu sastāvs un struktūra atšķiras no iepriekšējās ar to, ka ūdeņraža saites veidojas nevis starp atlikumiem, kas atrodas blakus vienā molekulas pusē, bet gan starp ievērojami attālinātiem un pietiekami liels attālums. Šī iemesla dēļ visa struktūra veido vairākas viļņotas serpentīna polipeptīdu ķēdes. Ir viena iezīme, kas jāparāda proteīnam. Aminoskābju struktūrai uz zariem jābūt pēc iespējas īsākai, piemēram, glicīnam vai alanīnam. Šāda veida sekundāro uzbūvi sauc par beta lapām, jo tās spēj salipt kopā, veidojot kopīgu struktūru.
- Bioloģija attiecas uz trešo proteīna struktūras veidu kāsarežģīti, izkliedēti, nesakārtoti fragmenti, kuriem nav stereoregularitātes un kas ārējo apstākļu ietekmē spēj mainīt struktūru.
Nav konstatēti dabiski sastopamu proteīnu piemēri.
Augstākā izglītība
Šī ir diezgan sarežģīta uzbūve, ko sauc par "globuli". Kas ir šāds proteīns? Tās struktūra balstās uz sekundāro struktūru, bet tiek pievienoti jauni mijiedarbības veidi starp grupējumu atomiem, un visa molekula it kā salokās, tādējādi koncentrējoties uz to, ka hidrofilās grupas ir vērstas globulā, bet hidrofobās grupas. ir vērsti uz āru.
Tas izskaidro proteīna molekulas lādiņu koloidālos ūdens šķīdumos. Kādi mijiedarbības veidi pastāv?
- Ūdeņraža saites - paliek nemainīgas starp tām pašām daļām kā sekundārajā struktūrā.
- Hidrofoba (hidrofila) mijiedarbība - rodas, kad polipeptīds tiek izšķīdināts ūdenī.
- Joniskā pievilcība - veidojas starp pretēji lādētām aminoskābju atlikumu grupām (radikāļiem).
- Kovalentā mijiedarbība - spēj veidoties starp konkrētām skābes vietām - cisteīna molekulām vai, pareizāk sakot, to astēm.
Tādējādi proteīnu ar terciāro struktūru sastāvu un struktūru var raksturot kā globulās salocītas polipeptīdu ķēdes, kas notur un stabilizē to konformāciju dažāda veida ķīmiskās mijiedarbības dēļ. Šādu peptīdu piemēri:fosfoglicerāta kenāze, tRNS, alfa-keratīns, zīda fibroīns un citi.
Keturkšņa struktūra
Šī ir viena no sarežģītākajām globulām, ko veido olb altumvielas. Šāda veida proteīnu struktūra un funkcijas ir ļoti daudzpusīgas un specifiskas.
Kāda ir šī uzbūve? Tās ir vairākas (dažos gadījumos desmitiem) lielas un mazas polipeptīdu ķēdes, kas veidojas neatkarīgi viena no otras. Bet tad, pateicoties tām pašām mijiedarbībām, kuras mēs uzskatījām par terciāro struktūru, visi šie peptīdi savijas un savijas viens ar otru. Tādā veidā tiek iegūtas sarežģītas konformācijas lodītes, kurās var būt metāla atomi, lipīdu grupas un ogļhidrātu grupas. Šādu proteīnu piemēri: DNS polimerāze, tabakas vīrusa proteīna apvalks, hemoglobīns un citi.
Visām mūsu aplūkotajām peptīdu struktūrām laboratorijā ir savas identifikācijas metodes, kuru pamatā ir mūsdienu hromatogrāfijas, centrifugēšanas, elektronu un optiskās mikroskopijas un augsto datortehnoloģiju izmantošanas iespējas.
Veiktās funkcijas
Olb altumvielu struktūra un funkcijas ir cieši saistītas viena ar otru. Tas ir, katrs peptīds spēlē noteiktu lomu, unikālu un specifisku. Ir arī tādi, kas vienā dzīvā šūnā spēj veikt vairākas nozīmīgas operācijas vienlaikus. Tomēr ir iespējams vispārīgā veidā izteikt galvenās olb altumvielu molekulu funkcijas dzīvo būtņu organismos:
- Kustību atbalsts. Vienšūnas organismi, vai nu organellas, vai dažišūnu veidi spēj kustēties, sarauties, pārvietoties. To nodrošina proteīni, kas ir daļa no to motora aparāta struktūras: skropstas, flagellas, citoplazmas membrāna. Ja runājam par šūnām, kas nespēj kustēties, tad olb altumvielas var veicināt to kontrakciju (muskuļu miozīns).
- Barojoša vai rezerves funkcija. Tā ir olb altumvielu molekulu uzkrāšanās augu olās, embrijos un sēklās, lai vēl vairāk papildinātu trūkstošās barības vielas. Sašķeļoties, peptīdi dod aminoskābes un bioloģiski aktīvas vielas, kas nepieciešamas dzīvo organismu normālai attīstībai.
- Enerģijas funkcija. Papildus ogļhidrātiem spēku ķermenim var dot arī olb altumvielas. Sadalot 1 g peptīda, adenozīna trifosfāta (ATP) veidā izdalās 17,6 kJ lietderīgās enerģijas, kas tiek tērēta dzīvībai svarīgos procesos.
- Signāla un regulēšanas funkcija. Tas sastāv no rūpīgas notiekošo procesu kontroles īstenošanas un signālu pārraides no šūnām uz audiem, no tiem uz orgāniem, no pēdējiem uz sistēmām utt. Tipisks piemērs ir insulīns, kas stingri nosaka glikozes daudzumu asinīs.
- Receptoru funkcija. To veic, mainot peptīda konformāciju vienā membrānas pusē un iesaistot otru galu pārstrukturēšanā. Tajā pašā laikā tiek pārraidīts signāls un nepieciešamā informācija. Visbiežāk šādas olb altumvielas ir iebūvētas šūnu citoplazmas membrānās un stingri kontrolē visas vielas, kas iet caur to. Paziņot arī parķīmiskās un fizikālās izmaiņas vidē.
- Peptīdu transportēšanas funkcija. To veic kanālu proteīni un nesējproteīni. To loma ir acīmredzama - nepieciešamo molekulu transportēšana uz vietām ar zemu koncentrāciju no daļām ar augstu. Tipisks piemērs ir skābekļa un oglekļa dioksīda transportēšana caur orgāniem un audiem ar hemoglobīna proteīnu. Viņi arī veic savienojumu ar zemu molekulmasu piegādi caur šūnu membrānu iekšpusē.
- Strukturālā funkcija. Viens no svarīgākajiem no tiem, ko veic proteīns. Visu šūnu struktūru, to organellus nodrošina tieši peptīdi. Tie, tāpat kā rāmis, nosaka formu un struktūru. Turklāt viņi to atbalsta un vajadzības gadījumā modificē. Tāpēc visiem dzīviem organismiem augšanai un attīstībai uzturā ir nepieciešami proteīni. Šie peptīdi ietver elastīnu, tubulīnu, kolagēnu, aktīnu, keratīnu un citus.
- Katalītiskā funkcija. Fermenti to dara. Daudzas un dažādas, tās paātrina visas ķīmiskās un bioķīmiskās reakcijas organismā. Bez viņu līdzdalības parastu ābolu kuņģī varētu sagremot tikai divās dienās ar lielu puves varbūtību. Katalāzes, peroksidāzes un citu enzīmu ietekmē šis process ilgst divas stundas. Kopumā, pateicoties šai olb altumvielu lomai, tiek veikts anabolisms un katabolisms, tas ir, plastmasas un enerģijas vielmaiņa.
Aizsardzības loma
Ir vairāku veidu draudi, no kuriem olb altumvielas ir izstrādātas, lai aizsargātu organismu no.
Pirmkārt, ķīmiskā vielatraumatisku reaģentu, gāzu, molekulu, dažāda iedarbības spektra vielu uzbrukums. Peptīdi spēj ar tiem nonākt ķīmiskā mijiedarbībā, pārvēršot tos nekaitīgā formā vai vienkārši neitralizējot.
Otrkārt, fiziski draudi no brūcēm - ja proteīna fibrinogēns traumas vietā laikus nepārveidosies par fibrīnu, tad asinis nesarecēs, kas nozīmē, ka nenotiks aizsprostojums. Tad, gluži pretēji, jums būs nepieciešams plazmīna peptīds, kas spēj izšķīdināt trombu un atjaunot asinsvada caurlaidību.
Treškārt, apdraudējums imunitātei. Olb altumvielu struktūra un nozīme, kas veido imūno aizsardzību, ir ārkārtīgi svarīga. Antivielas, imūnglobulīni, interferoni ir svarīgi un nozīmīgi cilvēka limfātiskās un imūnsistēmas elementi. Jebkuru svešķermeņu daļiņu, kaitīgu molekulu, mirušo šūnas daļu vai visu struktūru nekavējoties izmeklē peptīdu savienojums. Tāpēc cilvēks var patstāvīgi, bez medikamentu palīdzības ikdienā sevi pasargāt no infekcijām un vienkāršiem vīrusiem.
Fizikālās īpašības
Šūnas proteīna struktūra ir ļoti specifiska un atkarīga no veiktās funkcijas. Taču visu peptīdu fizikālās īpašības ir līdzīgas, un tās ir šādas.
- Molekulas svars ir līdz 1 000 000 d altoniem.
- Koloidālās sistēmas veidojas ūdens šķīdumā. Tur struktūra iegūst lādiņu, kas var mainīties atkarībā no vides skābuma.
- Pakļaujot skarbiem apstākļiem (apstarošana, skābe vai sārms, temperatūra utt.), tie var pāriet uz citiem konformācijas līmeņiem, t.i.denaturēt. Šis process ir neatgriezenisks 90% gadījumu. Tomēr ir arī apgrieztā nobīde - renaturācija.
Šīs ir peptīdu fizisko īpašību galvenās īpašības.
