Saraujamie proteīni: funkcijas, piemēri

Satura rādītājs:

Saraujamie proteīni: funkcijas, piemēri
Saraujamie proteīni: funkcijas, piemēri
Anonim

Proteīni (polipeptīdi, olb altumvielas) ir lielmolekulāras vielas, kas ietver alfa-aminoskābes, kas savienotas ar peptīdu saiti. Olb altumvielu sastāvu dzīvajos organismos nosaka ģenētiskais kods. Parasti sintēzei tiek izmantots 20 standarta aminoskābju komplekts.

saraušanās proteīns
saraušanās proteīns

Olb altumvielu klasifikācija

Olb altumvielu atdalīšana tiek veikta pēc dažādiem kritērijiem:

  • Molekulas forma.
  • Sastāvs.
  • Funkcijas.

Saskaņā ar pēdējo kritēriju olb altumvielas tiek klasificētas:

  • Par strukturālo.
  • Barojošs un taupīgs.
  • Transports.
  • Contractors.

Strukturālie proteīni

Tie ietver elastīnu, kolagēnu, keratīnu, fibroīnu. Strukturālie polipeptīdi ir iesaistīti šūnu membrānu veidošanā. Viņi var tajos izveidot kanālus vai veikt citas funkcijas.

Barojoši, uzglabājoši proteīni

Uzturvielu polipeptīds ir kazeīns. Pateicoties tam, augošais organisms tiek nodrošināts ar kalciju, fosforu unaminoskābes.

Rezerves proteīni ir kultivēto augu sēklas, olu b altums. Tos patērē embriju attīstības stadijā. Cilvēka organismā, tāpat kā dzīvniekiem, olb altumvielas netiek uzglabātas rezervē. Tie regulāri jāiegūst ar pārtiku, pretējā gadījumā iespējama distrofijas attīstība.

kontraktilie proteīni to dara
kontraktilie proteīni to dara

Transporta polipeptīdi

Hemoglobīns ir klasisks šādu proteīnu piemērs. Asinīs atrodami arī citi polipeptīdi, kas iesaistīti hormonu, lipīdu un citu vielu kustībā.

Šūnu membrānas satur proteīnus, kas spēj transportēt jonus, aminoskābes, glikozi un citus savienojumus cauri šūnu membrānai.

Saraujamie proteīni

Šo polipeptīdu funkcijas ir saistītas ar muskuļu šķiedru darbu. Turklāt tie nodrošina skropstu un flagellu kustību vienšūņos. Kontrakcijas proteīni veic organellu transportēšanas funkciju šūnā. Pateicoties to klātbūtnei, tiek nodrošināta šūnu formu maiņa.

Saraušanās proteīnu piemēri ir miozīns un aktīns. Ir vērts teikt, ka šie polipeptīdi ir atrodami ne tikai muskuļu šķiedru šūnās. Kontrakcijas proteīni pilda savus uzdevumus gandrīz visos dzīvnieku audos.

Funkcijas

Atsevišķs polipeptīds, tropomiozīns, ir atrodams šūnās. Saraušanās muskuļu proteīns miozīns ir tā polimērs. Tas veido kompleksu ar aktīnu.

Saraušanās muskuļu proteīni nešķīst ūdenī.

Polipeptīdu sintēzes ātrums

To regulē vairogdziedzera unsteroīdie hormoni. Iekļūstot šūnā, tie saistās ar specifiskiem receptoriem. Izveidotais komplekss iekļūst šūnas kodolā un saistās ar hromatīnu. Tas palielina polipeptīdu sintēzes ātrumu gēnu līmenī.

saraušanās muskuļu proteīns
saraušanās muskuļu proteīns

Aktīvie gēni nodrošina pastiprinātu noteiktu RNS sintēzi. Tas atstāj kodolu, nonāk ribosomās un aktivizē jaunu strukturālu vai kontraktilo proteīnu, enzīmu vai hormonu sintēzi. Tā ir gēnu anaboliskā iedarbība.

Tikmēr olb altumvielu sintēze šūnās ir diezgan lēns process. Tas prasa augstas enerģijas izmaksas un plastmasas materiālu. Attiecīgi hormoni nespēj ātri kontrolēt vielmaiņu. Viņu galvenais uzdevums ir regulēt ķermeņa šūnu augšanu, diferenciāciju un attīstību.

Muskuļu kontrakcija

Tas ir lielisks piemērs proteīnu saraušanās funkcijai. Pētījuma gaitā tika noskaidrots, ka muskuļu kontrakcijas pamatā ir polipeptīda fizikālo īpašību izmaiņas.

Saraušanās funkciju veic aktomiozīna proteīns, kas mijiedarbojas ar adenozīna trifosforskābi. Šo savienojumu pavada miofibrilu kontrakcija. Šādu mijiedarbību var novērot ārpus ķermeņa.

Piemēram, ja ūdenī izmērcētas (macerētas) muskuļu šķiedras, kurām nav uzbudināmības, tiek pakļautas adenozīna trifosfāta šķīdumam, sāksies to asa kontrakcija, līdzīgi kā dzīvu muskuļu kontrakcija. Šai pieredzei ir liela praktiska nozīme. Viņš pierāda faktu, kamuskuļu kontrakcijai nepieciešama saraušanās proteīnu ķīmiska reakcija ar enerģiju bagātu vielu.

E vitamīna darbība

No vienas puses, tas ir galvenais intracelulārais antioksidants. E vitamīns aizsargā taukus un citus viegli oksidējošus savienojumus no oksidēšanās. Tajā pašā laikā tas darbojas kā elektronu nesējs un piedalās redoksreakcijās, kas saistītas ar atbrīvotās enerģijas uzglabāšanu.

saraušanās proteīni pilda funkciju
saraušanās proteīni pilda funkciju

E vitamīna deficīts izraisa muskuļu audu atrofiju: krasi samazinās kontraktilā proteīna miozīna saturs, un to aizstāj kolagēns, inertais polipeptīds.

Miozīna specifika

Tas tiek uzskatīts par vienu no galvenajiem kontrakcijas proteīniem. Tas veido aptuveni 55% no kopējā polipeptīdu satura muskuļu audos.

Miofibrilu pavedieni (biezie pavedieni) ir izgatavoti no miozīna. Molekula satur garu fibrilāru daļu, kurai ir dubultspirāles struktūra, un galviņas (lodveida struktūras). Miozīns satur 6 apakšvienības: 2 smagās un 4 vieglās ķēdes, kas atrodas lodveida daļā.

Fibrilārā reģiona galvenais uzdevums ir spēja veidot miozīna pavedienu vai biezu protofibrilu saišķus.

Uz galvām atrodas ATPāzes aktīvā vieta un aktīna saistīšanas centrs. Tas nodrošina ATP hidrolīzi un saistīšanos ar aktīna pavedieniem.

Šķirnes

Aktīna un miozīna apakštipi ir:

  • Zogiņu un skropstu dīneīnsvienšūņi.
  • Spektrīns eritrocītu membrānās.
  • Perisinaptisko membrānu neirostenīns.

Baktēriju polipeptīdi, kas ir atbildīgi par dažādu vielu kustību koncentrācijas gradientā, ir attiecināmi arī uz aktīna un miozīna šķirnēm. Šo procesu sauc arī par ķīmijaksi.

saraušanās funkciju veic proteīns
saraušanās funkciju veic proteīns

Adenozīna trifosforskābes loma

Ja ieliekat aktomiozīna pavedienus skābes šķīdumā, pievienojat kālija un magnija jonus, var redzēt, ka tie ir saīsināti. Šajā gadījumā tiek novērota ATP sadalīšanās. Šī parādība norāda, ka adenozīna trifosforskābes sadalīšanās ir zināmā mērā saistīta ar saraušanās proteīna fizikāli ķīmisko īpašību izmaiņām un līdz ar to arī ar muskuļu darbu. Šo parādību pirmo reizi identificēja Szent-Gyorgyi un Engelhardt.

ATP sintēze un sadalīšana ir būtiska ķīmiskās enerģijas pārvēršanas procesā mehāniskajā enerģijā. Glikogēna sadalīšanās laikā, ko papildina pienskābes veidošanās, tāpat kā adenozīna trifosforskābes un kreatīna fosforskābes defosforilēšanā, skābekļa līdzdalība nav nepieciešama. Tas izskaidro izolēta muskuļa spēju darboties anaerobos apstākļos.

Pienskābe un produkti, kas veidojas adenozīna trifosforskābes un kreatīnfosforskābes sadalīšanās laikā, uzkrājas muskuļu šķiedrās, kas ir nogurušas, strādājot anaerobā vidē. Rezultātā tiek izsmeltas vielu rezerves, kuru sadalīšanas laikā tiek atbrīvota nepieciešamā enerģija. Ja noguris muskulis tiek novietots vidē, kurā ir skābeklis, tas notikspatērē to. Daļa pienskābes sāks oksidēties. Tā rezultātā veidojas ūdens un oglekļa dioksīds. Atbrīvotā enerģija tiks izmantota kreatīna fosforskābes, adenozīna trifosforskābes un glikogēna resintēzei no sabrukšanas produktiem. Pateicoties tam, muskulis atkal iegūs darba spēju.

kontraktilo proteīnu piemēri
kontraktilo proteīnu piemēri

Skeleta muskuļi

Polipeptīdu individuālās īpašības var izskaidrot tikai ar to funkciju piemēru, t.i., ieguldījumu sarežģītās darbībās. Starp dažām struktūrām, kurām ir noteikta korelācija starp proteīnu un orgānu darbību, skeleta muskuļi ir pelnījuši īpašu uzmanību.

Viņas šūnu aktivizē nervu impulsi (uz membrānu vērsti signāli). Molekulāri kontrakcijas pamatā ir krustenisko tiltu cikliskums, periodiski mijiedarbojoties starp aktīnu, miozīnu un Mg-ATP. Kalciju saistošie proteīni un Ca joni darbojas kā mediatori starp efektoriem un nervu signāliem.

Starpniecība ierobežo reakcijas ātrumu uz "ieslēgts/izslēgts" impulsiem un novērš spontānas kontrakcijas. Tajā pašā laikā dažas spārnoto kukaiņu spararata muskuļu šķiedru svārstības (svārstības) kontrolē nevis joni vai līdzīgi mazmolekulāri savienojumi, bet tieši kontraktilie proteīni. Sakarā ar to iespējamas ļoti ātras kontrakcijas, kuras pēc aktivizēšanas turpinās pašas no sevis.

Polipeptīdu šķidro kristālu īpašības

Saīsinot muskuļu šķiedrasmainās protofibrilu veidotā režģa periods. Kad tievu pavedienu režģis nonāk biezu elementu struktūrā, tetragonālā simetrija tiek aizstāta ar sešstūrainu. Šo parādību var uzskatīt par polimorfu pāreju šķidro kristālu sistēmā.

Mehānoķīmisko procesu iezīmes

Tie ir saistīti ar ķīmiskās enerģijas pārvēršanu mehāniskajā enerģijā. Mitohondriju šūnu membrānu ATP-āzes aktivitāte ir līdzīga skeleta muskuļu jozīna sistēmas darbībai. Kopīgās iezīmes ir atzīmētas arī to mehāniskajās ķīmiskajās īpašībās: tās tiek samazinātas ATP ietekmē.

proteīnu kontraktilās funkcijas piemēri
proteīnu kontraktilās funkcijas piemēri

Līdz ar to mitohondriju membrānās ir jābūt saraušanās proteīnam. Un viņš tiešām ir tur. Ir konstatēts, ka kontraktilie polipeptīdi ir iesaistīti mitohondriju mehāniskajā ķīmijā. Taču arī izrādījās, ka procesos nozīmīga loma ir arī fosfatidilinozītam (membrānas lipīdam).

Papildus

Miozīna proteīna molekula ne tikai veicina dažādu muskuļu kontrakciju, bet var piedalīties arī citos intracelulāros procesos. Tas jo īpaši attiecas uz organellu kustību, aktīna pavedienu piesaisti membrānām, citoskeleta veidošanos un darbību utt. Gandrīz vienmēr molekula vienā vai otrā veidā mijiedarbojas ar aktīnu, kas ir otrais galvenais kontraktils. proteīns.

Ir pierādīts, ka aktomiozīna molekulas var mainīt garumu ķīmiskās enerģijas ietekmē, kas izdalās, kad fosforskābes atlikums tiek atdalīts no ATP. Citiem vārdiem sakot, šis processizraisa muskuļu kontrakciju.

Tādējādi ATP sistēma darbojas kā sava veida ķīmiskās enerģijas akumulators. Pēc vajadzības tas pārvēršas tieši mehāniskā caur aktomiozīnu. Tajā pašā laikā nav citu elementu mijiedarbības procesiem raksturīga starpposma - pāreja uz siltumenerģiju.

Ieteicams: