Proteīni ir organiskas vielas. Šiem lielmolekulāriem savienojumiem ir raksturīgs noteikts sastāvs, un tie hidrolīzes laikā sadalās aminoskābēs. Olb altumvielu molekulām ir dažādas formas, no kurām daudzas sastāv no vairākām polipeptīdu ķēdēm. Informācija par proteīna struktūru ir kodēta DNS, un olb altumvielu sintēzes procesu sauc par tulkošanu.
Proteīnu ķīmiskais sastāvs
Vidējais olb altumvielu saturs:
- 52% oglekļa;
- 7% ūdeņraža;
- 12% slāpekļa;
- 21% skābekļa;
- 3% sēra.
Olb altumvielu molekulas ir polimēri. Lai izprastu to uzbūvi, ir jāzina, kas ir to monomēri, aminoskābes.
Aminoskābes
Tos parasti iedala divās kategorijās: pastāvīgi sastopamās un reizēm sastopamās. Pirmie ietver 18 olb altumvielu monomērus un vēl 2 amīdus: asparagīnskābi un glutamīnskābi. Dažreiz ir tikai trīs skābes.
Šīs skābes var klasificēt dažādos veidos: pēc sānu ķēžu rakstura vai to radikāļu lādiņa, tās var dalīt arī ar CN un COOH grupu skaitu.
Olb altumvielu primārā struktūra
Aminoskābju secība olb altumvielu ķēdē nosakatā turpmākie organizācijas līmeņi, īpašības un funkcijas. Galvenais monomēru saites veids ir peptīds. Tas veidojas, atdalot ūdeņradi no vienas aminoskābes un OH grupu no citas.
Proteīna molekulas pirmais organizācijas līmenis ir tajā esošo aminoskābju secība, vienkārši ķēde, kas nosaka olb altumvielu molekulu struktūru. Tas sastāv no "skeleta", kam ir regulāra struktūra. Šī ir atkārtota secība -NH-CH-CO-. Atsevišķas sānu ķēdes attēlo aminoskābju radikāļi (R), to īpašības nosaka olb altumvielu struktūras sastāvu.
Pat ja olb altumvielu molekulu struktūra ir vienāda, tās pēc īpašībām var atšķirties tikai no tā, ka to monomēriem ķēdē ir atšķirīga secība. Aminoskābju izvietojumu olb altumvielās nosaka gēni, un tas nosaka proteīnam noteiktas bioloģiskās funkcijas. Monomēru secība molekulās, kas atbild par vienu un to pašu funkciju, dažādās sugās bieži ir tuvu. Šādas molekulas - vienādas vai līdzīgas pēc organizācijas un veic vienas un tās pašas funkcijas dažāda veida organismos - ir homologi proteīni. Nākotnes molekulu struktūra, īpašības un funkcijas ir noteiktas jau aminoskābju ķēdes sintēzes stadijā.
Dažas izplatītas funkcijas
Olb altumvielu struktūra ir pētīta jau ilgu laiku, un to primārās struktūras analīze ļāva izdarīt dažus vispārinājumus. Lielākajai daļai olb altumvielu ir raksturīgas visas divdesmit aminoskābes, no kurām īpaši daudz ir glicīns, alanīns, asparagīnskābe, glutamīns un maz triptofāna, arginīna, metionīna,histidīns. Vienīgie izņēmumi ir noteiktas olb altumvielu grupas, piemēram, histoni. Tie ir nepieciešami DNS iepakošanai un satur daudz histidīna.
Otrais vispārinājums: lodveida proteīnos nav vispārēju aminoskābju maiņas modeļu. Bet pat polipeptīdiem, kuru bioloģiskā aktivitāte ir tālu, ir mazi identiski molekulu fragmenti.
Sekundārā struktūra
Otrs polipeptīdu ķēdes organizācijas līmenis ir tās telpiskais izvietojums, ko atbalsta ūdeņraža saites. Atšķirt α-spirāli un β-locījumu. Daļai ķēdes nav sakārtotas struktūras, šādas zonas sauc par amorfām.
Visu dabisko proteīnu alfa spirāle ir labā roka. Aminoskābju sānu radikāļi spirālē vienmēr ir vērsti uz āru un atrodas tās ass pretējās pusēs. Ja tie ir nepolāri, tie ir sagrupēti vienā spirāles pusē, kā rezultātā veidojas loki, kas rada apstākļus dažādu spirāles posmu saplūšanai.
Beta krokas - ļoti iegarenas spirāles - proteīna molekulā mēdz atrasties blakus un veido paralēlus un neparalēlus β kroku slāņus.
Terciārā proteīna struktūra
Trešais proteīna molekulas organizācijas līmenis ir spirāļu, kroku un amorfu sekciju locīšana kompaktā struktūrā. Tas ir saistīts ar monomēru sānu radikāļu mijiedarbību savā starpā. Šādi savienojumi ir sadalīti vairākos veidos:
- starp polārajiem radikāļiem veidojas ūdeņraža saites;
- hidrofobs– starp nepolārajām R grupām;
- elektrostatiskie pievilkšanas spēki (jonu saites) – starp grupām, kuru lādiņi ir pretēji;
- disulfīdu tilti starp cisteīna radikāļiem.
Pēdējais saites veids (-S=S-) ir kovalentā mijiedarbība. Disulfīda tilti stiprina olb altumvielas, to struktūra kļūst izturīgāka. Bet šādi savienojumi nav nepieciešami. Piemēram, polipeptīdu ķēdē var būt ļoti maz cisteīna, vai arī tās radikāļi atrodas tuvumā un nevar izveidot "tiltu".
Ceturtais organizācijas līmenis
Ne visi proteīni veido kvartāru struktūru. Olb altumvielu struktūru ceturtajā līmenī nosaka polipeptīdu ķēžu (protomēru) skaits. Tie ir savstarpēji saistīti ar tādām pašām saitēm kā iepriekšējā organizācijas līmenī, izņemot disulfīda tiltus. Molekula sastāv no vairākiem protomēriem, no kuriem katram ir sava īpaša (vai identiska) terciārā struktūra.
Visi organizācijas līmeņi nosaka funkcijas, kuras veiks iegūtie proteīni. Olb altumvielu struktūra pirmajā organizācijas līmenī ļoti precīzi nosaka to turpmāko lomu šūnā un organismā kopumā.
Proteīna funkcijas
Grūti pat iedomāties, cik liela nozīme šūnu darbībā ir olb altumvielām. Iepriekš mēs pārbaudījām to struktūru. No tā ir tieši atkarīgas olb altumvielu funkcijas.
Veicot ēkas (strukturālo) funkciju, tie veido jebkuras dzīvas šūnas citoplazmas pamatu. Šie polimēri ir visu šūnu membrānu galvenais materiāls, kadir kompleksi ar lipīdiem. Tas ietver arī šūnas sadalīšanu nodalījumos, no kuriem katram ir savas reakcijas. Fakts ir tāds, ka katram šūnu procesu kompleksam ir nepieciešami savi apstākļi, jo īpaši liela nozīme ir barotnes pH. Olb altumvielas veido plānas starpsienas, kas sadala šūnu tā sauktajos nodalījumos. Un pašu parādību sauc par nodalīšanu.
Katalītiskā funkcija ir regulēt visas šūnas reakcijas. Visi fermenti pēc izcelsmes ir vienkārši vai sarežģīti proteīni.
Jebkuru organismu kustību (muskuļu darbs, protoplazmas kustība šūnā, skropstu mirgošana vienšūņos utt.) veic olb altumvielas. Olb altumvielu struktūra ļauj tiem kustēties, veidot šķiedras un gredzenus.
Transporta funkcija ir tāda, ka daudzas vielas tiek transportētas caur šūnu membrānu ar īpašiem nesējproteīniem.
Šo polimēru hormonālā loma ir uzreiz skaidra: vairāki hormoni pēc struktūras ir olb altumvielas, piemēram, insulīns, oksitocīns.
Rezerves funkciju nosaka tas, ka proteīni spēj veidot nogulsnes. Piemēram, olu valgumīns, piena kazeīns, augu sēklu proteīni – tie uzglabā lielu daudzumu barības vielu.
Visas cīpslas, locītavu locītavas, skeleta kaulus, nagus veido olb altumvielas, kas mūs noved pie to nākamās funkcijas - atbalsta.
Olb altumvielu molekulas ir receptori, kas selektīvi atpazīst noteiktas vielas. Šajā lomā īpaši pazīstami ir glikoproteīni un lektīni.
Svarīgākaisimunitātes faktori - antivielas un komplementa sistēma pēc izcelsmes ir olb altumvielas. Piemēram, asins recēšanas procesa pamatā ir fibrinogēna proteīna izmaiņas. Barības vada un kuņģa iekšējās sienas ir pārklātas ar gļotādu proteīnu - licīnu - aizsargkārtu. Toksīni arī pēc izcelsmes ir olb altumvielas. Ādas pamats, kas aizsargā dzīvnieku ķermeni, ir kolagēns. Visas šīs olb altumvielu funkcijas ir aizsargājošas.
Nu, pēdējā funkcija ir regulējoša. Ir olb altumvielas, kas kontrolē genoma darbu. Tas nozīmē, ka tie regulē transkripciju un tulkošanu.
Lai arī cik liela nozīme būtu olb altumvielām, proteīnu struktūru zinātnieki ir atšķetinājuši jau ilgu laiku. Un tagad viņi atklāj jaunus veidus, kā izmantot šīs zināšanas.
