Viena no dzīvības definīcijām ir šāda: "Dzīve ir proteīna ķermeņu pastāvēšanas veids." Uz mūsu planētas bez izņēmuma visi organismi satur tādas organiskas vielas kā olb altumvielas. Šajā rakstā tiks aprakstītas vienkāršas un sarežģītas olb altumvielas, identificētas molekulārās struktūras atšķirības, kā arī apskatītas to funkcijas šūnā.
Kas ir olb altumvielas
No bioķīmijas viedokļa tie ir lielmolekulārie organiskie polimēri, kuru monomēri ir 20 veidu dažādas aminoskābes. Tās ir savstarpēji saistītas ar kovalentām ķīmiskām saitēm, ko citādi sauc par peptīdu saitēm. Tā kā olb altumvielu monomēri ir amfotēriski savienojumi, tie satur gan aminogrupu, gan karboksilfunkcionālo grupu. Starp tām veidojas CO-NH ķīmiskā saite.
Ja polipeptīds sastāv no aminoskābju atlikumiem, tas veido vienkāršu proteīnu. Polimēru molekulas, kas papildus satur metālu jonus, vitamīnus, nukleotīdus, ogļhidrātus, ir kompleksās olb altumvielas. Tālāk mēsņemiet vērā polipeptīdu telpisko struktūru.
Olb altumvielu molekulu organizācijas līmeņi
Tiem ir četras dažādas konfigurācijas. Pirmā struktūra ir lineāra, tā ir vienkāršākā un tai ir polipeptīdu ķēdes forma, tās spiralizācijas laikā veidojas papildu ūdeņraža saites. Tie stabilizē spirāli, ko sauc par sekundāro struktūru. Terciārajā organizācijas līmenī ir vienkāršas un sarežģītas olb altumvielas, lielākā daļa augu un dzīvnieku šūnu. Pēdējā konfigurācija, kvartāra, rodas, mijiedarbojoties vairākām dabiskās struktūras molekulām, kuras vieno koenzīmi, tā ir sarežģītu proteīnu struktūra, kas organismā veic dažādas funkcijas.
Vienkāršu proteīnu daudzveidība
Šai polipeptīdu grupai nav daudz. To molekulas sastāv tikai no aminoskābju atlikumiem. Pie olb altumvielām pieder, piemēram, histoni un globulīni. Pirmie ir parādīti kodola struktūrā un ir apvienoti ar DNS molekulām. Otrā grupa - globulīni - tiek uzskatīti par asins plazmas galvenajām sastāvdaļām. Proteīns, piemēram, gamma globulīns, pilda imūnās aizsardzības funkcijas un ir antiviela. Šie savienojumi var veidot kompleksus, kas ietver kompleksos ogļhidrātus un olb altumvielas. Fibrilāri vienkāršie proteīni, piemēram, kolagēns un elastīns, ir daļa no saistaudiem, skrimšļiem, cīpslām un ādas. To galvenās funkcijas ir būvniecība un atbalsts.
Proteīna tubulīns ir daļa no mikrotubuliem, kas ir tādu vienšūnu organismu kā skropstas, euglena, parazitārie flagellati skropstu un flagellas sastāvdaļas. Tāda pati olb altumviela ir atrodama daudzšūnu organismos (spermas kauliņos, olu skropstas, tievās zarnas ciliārais epitēlijs).
Albumīna proteīns veic uzglabāšanas funkciju (piemēram, olu b altums). Graudaugu - rudzu, rīsu, kviešu - sēklu endospermā uzkrājas proteīna molekulas. Tos sauc par šūnu ieslēgumiem. Šīs vielas izmanto sēklu dīgļi tās attīstības sākumā. Turklāt lielais proteīna saturs kviešu graudos ir ļoti svarīgs miltu kvalitātes rādītājs. Maizei, kas cepta no miltiem, kas bagāti ar lipekli, ir augsta garša un tā ir veselīgāka. Glutēnu satur tā sauktās cieto kviešu šķirnes. Dziļjūras zivju asins plazmā ir olb altumvielas, kas neļauj tām nomirt no aukstuma. Tiem piemīt antifrīza īpašības, novēršot ķermeņa nāvi zemā ūdens temperatūrā. No otras puses, ģeotermālajos avotos dzīvojošo termofīlo baktēriju šūnu siena satur proteīnus, kas spēj saglabāt savu dabisko konfigurāciju (terciāro vai ceturtdaļējo struktūru) un nedenaturēties temperatūras diapazonā no +50 līdz + 90 °С.
Proteīdi
Tie ir sarežģīti proteīni, kuriem ir raksturīga liela daudzveidība to veikto dažādo funkciju dēļ. Kā minēts iepriekš, šī polipeptīdu grupa papildus proteīna daļai satur protezēšanas grupu. Dažādu faktoru, piemēram, augstas temperatūras, smago metālu sāļu, koncentrētu sārmu un skābju, ietekmē kompleksie proteīni var mainīt savu.telpiskā forma, to vienkāršojot. Šo parādību sauc par denaturāciju. Sarežģītu proteīnu struktūra ir salauzta, ūdeņraža saites tiek pārtrauktas, un molekulas zaudē savas īpašības un funkcijas. Parasti denaturācija ir neatgriezeniska. Bet dažiem polipeptīdiem, kas veic katalītiskās, motoriskās un signālu funkcijas, ir iespējama renaturācija - proteīna dabiskās struktūras atjaunošana.
Ja destabilizējošā faktora darbība notiek ilgstoši, proteīna molekula tiek pilnībā iznīcināta. Tas noved pie primārās struktūras peptīdu saišu šķelšanās. Atjaunot proteīnu un tā funkcijas vairs nav iespējams. Šo parādību sauc par iznīcināšanu. Piemērs ir vistu olu vārīšana: šķidrais proteīns - albumīns, kas atrodas terciārajā struktūrā, tiek pilnībā iznīcināts.
Olb altumvielu biosintēze
Vēlreiz atgādiniet, ka dzīvo organismu polipeptīdu sastāvā ir 20 aminoskābes, starp kurām ir arī neaizvietojamās. Tie ir lizīns, metionīns, fenilalanīns uc Tie nonāk asinsritē no tievās zarnas pēc olb altumvielu produktu sadalīšanās tajā. Neaizvietojamo aminoskābju (alanīna, prolīna, serīna) sintezēšanai sēnītes un dzīvnieki izmanto slāpekli saturošus savienojumus. Augi, būdami autotrofi, neatkarīgi veido visus nepieciešamos saliktos monomērus, kas pārstāv sarežģītus proteīnus. Lai to izdarītu, asimilācijas reakcijās viņi izmanto nitrātus, amonjaku vai brīvo slāpekli. Mikroorganismos dažas sugas nodrošina sevi ar pilnu aminoskābju komplektu, savukārt citās tiek sintezēti tikai daži monomēri. Posmiolb altumvielu biosintēze notiek visu dzīvo organismu šūnās. Transkripcija notiek kodolā, un translācija notiek šūnas citoplazmā.
Pirmais posms - mRNS prekursora sintēze notiek, piedaloties fermentam RNS polimerāzei. Tas sarauj ūdeņraža saites starp DNS virknēm, un vienā no tām saskaņā ar komplementaritātes principu saliek pre-mRNS molekulu. Tas tiek sagriezts, tas ir, tas nobriest un pēc tam iziet no kodola citoplazmā, veidojot matricas ribonukleīnskābi.
Otrā posma īstenošanai ir nepieciešamas speciālas organellas - ribosomas, kā arī informatīvo un transporta ribonukleīnskābju molekulas. Vēl viens svarīgs nosacījums ir ATP molekulu klātbūtne, jo plastmasas apmaiņas reakcijas, kas ietver proteīnu biosintēzi, notiek ar enerģijas absorbciju.
Fermenti, to struktūra un funkcijas
Šī ir liela proteīnu grupa (apmēram 2000), kas darbojas kā vielas, kas ietekmē bioķīmisko reakciju ātrumu šūnās. Tie var būt vienkārši (trepsīns, pepsīns) vai sarežģīti. Kompleksie proteīni sastāv no koenzīma un apoenzīma. Paša proteīna specifika attiecībā uz savienojumiem, uz kuriem tas iedarbojas, nosaka koenzīmu, un proteīnu aktivitāte tiek novērota tikai tad, ja proteīna komponents ir saistīts ar apoenzīmu. Fermenta katalītiskā aktivitāte nav atkarīga no visas molekulas, bet tikai no aktīvās vietas. Tās struktūra atbilst katalizētās vielas ķīmiskajai struktūrai pēc principa"key-lock", tāpēc enzīmu darbība ir stingri specifiska. Sarežģītu proteīnu funkcijas ir gan dalība vielmaiņas procesos, gan to kā akceptoru izmantošana.
Sarežģītu proteīnu klases
Tos izstrādāja bioķīmiķi, pamatojoties uz 3 kritērijiem: fizikālajām un ķīmiskajām īpašībām, funkcionālajām īpašībām un specifiskām proteīnu strukturālajām iezīmēm. Pirmajā grupā ietilpst polipeptīdi, kas atšķiras pēc elektroķīmiskajām īpašībām. Tos iedala bāzes, neitrālā un skābā. Saistībā ar ūdeni olb altumvielas var būt hidrofilas, amfifilas un hidrofobas. Otrajā grupā ietilpst fermenti, par kuriem mēs runājām agrāk. Trešajā grupā ietilpst polipeptīdi, kas atšķiras pēc protezēšanas grupu ķīmiskā sastāva (tie ir hromoproteīni, nukleoproteīni, metaloproteīni).
Sīkāk aplūkosim komplekso proteīnu īpašības. Piemēram, skābs proteīns, kas ir daļa no ribosomām, satur 120 aminoskābes un ir universāls. Tas ir atrodams gan prokariotu, gan eikariotu šūnu proteīnu sintezējošās organellās. Vēl viens šīs grupas pārstāvis, S-100 proteīns, sastāv no divām ķēdēm, kas savienotas ar kalcija jonu. Tā ir daļa no neironiem un neiroglijas - nervu sistēmas atbalsta audiem. Visu skābo proteīnu kopīgs īpašums ir augsts divvērtīgo karbonskābju: glutamīnskābes un asparagīnskābes saturs. Sārmainās olb altumvielas ietver histoni - proteīnus, kas ir daļa no DNS un RNS nukleīnskābēm. To ķīmiskā sastāva iezīme ir liels lizīna un arginīna daudzums. Histoni kopā ar kodola hromatīnu veido hromosomas – svarīgākās šūnu iedzimtības struktūras. Šie proteīni ir iesaistīti transkripcijas un translācijas procesos. Amfifīlās olb altumvielas plaši atrodas šūnu membrānās, veidojot lipoproteīnu divslāni. Tādējādi, izpētot iepriekš apskatītās komplekso proteīnu grupas, mēs pārliecinājāmies, ka to fizikāli ķīmiskās īpašības nosaka proteīna komponenta un protezēšanas grupu struktūra.
Daži sarežģīti šūnu membrānas proteīni spēj atpazīt dažādus ķīmiskos savienojumus, piemēram, antigēnus, un reaģēt uz tiem. Tā ir proteīnu signalizācijas funkcija, tā ir ļoti svarīga no ārējās vides nākošo vielu selektīvās uzsūkšanās procesiem un tās aizsardzībai.
Glikoproteīni un proteoglikāni
Tie ir sarežģīti proteīni, kas atšķiras viens no otra ar protezēšanas grupu bioķīmisko sastāvu. Ja ķīmiskās saites starp proteīna komponentu un ogļhidrātu daļu ir kovalenti glikozīdas, šādas vielas sauc par glikoproteīniem. To apoenzīmu attēlo mono- un oligosaharīdu molekulas, šādu proteīnu piemēri ir protrombīns, fibrinogēns (asins sarecēšanā iesaistītie proteīni). Kortiko- un gonadotropie hormoni, interferoni, membrānas enzīmi arī ir glikoproteīni. Proteoglikāna molekulās olb altumvielu daļa ir tikai 5%, pārējā daļa ietilpst protezēšanas grupā (heteropolisaharīds). Abas daļas ir savienotas ar OH-treonīna un arginīna grupu un NH2-glutamīna un lizīna grupu glikozīdu saiti. Proteoglikāna molekulām ir ļoti svarīga loma šūnas ūdens-sāls metabolismā. Zemākparādīta mūsu pētīto komplekso proteīnu tabula.
| Glikoproteīni | Proteoglikāni |
| Protezēšanas grupu strukturālās sastāvdaļas | |
| 1. Monosaharīdi (glikoze, galaktoze, mannoze) | 1. Hialuronskābe |
| 2. Oligosaharīdi (m altoze, laktoze, saharoze) | 2. Hondroitskābe. |
| 3. Monosaharīdu acetilēti aminoatvasinājumi | 3. Heparīns |
| 4. Deoksisaharīdi | |
| 5. Neiramīnskābes un sialskābes | |
Metaloproteīni
Šīs vielas savās molekulās satur viena vai vairāku metālu jonus. Apsveriet sarežģītu proteīnu piemērus, kas pieder iepriekšminētajai grupai. Tie galvenokārt ir fermenti, piemēram, citohroma oksidāze. Tas atrodas uz mitohondriju kristāla un aktivizē ATP sintēzi. Ferīns un transferīns ir proteīni, kas satur dzelzs jonus. Pirmais nogulsnē tos šūnās, bet otrais ir transportproteīns asinīs. Vēl viens metaloproteīns ir alfa-amelāze, tas satur kalcija jonus, ir daļa no siekalām un aizkuņģa dziedzera sulas, piedalās cietes sadalīšanā. Hemoglobīns ir gan metaloproteīns, gan hromoproteīns. Tas veic transporta proteīna funkcijas, pārvadājot skābekli. Tā rezultātā veidojas savienojums oksihemoglobīns. Kad oglekļa monoksīds, citādi saukts par oglekļa monoksīdu, tiek ieelpots, tā molekulas veido ļoti stabilu savienojumu ar eritrocītu hemoglobīnu. Tas ātri izplatās pa orgāniem un audiem, izraisot saindēšanos.šūnas. Tā rezultātā, ilgstoši ieelpojot oglekļa monoksīdu, iestājas nāve no nosmakšanas. Hemoglobīns arī daļēji pārnes oglekļa dioksīdu, kas veidojas katabolisma procesos. Ar asins plūsmu oglekļa dioksīds nonāk plaušās un nierēs, un no tiem - ārējā vidē. Dažiem vēžveidīgajiem un mīkstmiešiem hemocianīns ir skābekli nesošais proteīns. Dzelzs vietā tajā ir vara joni, tāpēc dzīvnieku asinis ir nevis sarkanas, bet zilas.
Hlorofila funkcijas
Kā jau minējām iepriekš, kompleksie proteīni var veidot kompleksus ar pigmentiem – krāsainām organiskām vielām. To krāsa ir atkarīga no hromoformu grupām, kas selektīvi absorbē noteiktus saules gaismas spektrus. Augu šūnās ir zaļie plastidi - hloroplasti, kas satur pigmentu hlorofilu. Tas sastāv no magnija atomiem un daudzvērtīgā spirta fitola. Tie ir saistīti ar olb altumvielu molekulām, un paši hloroplasti satur tilakoīdus (plāksnes) vai kaudzēs savienotas membrānas - grana. Tie satur fotosintēzes pigmentus – hlorofilus – un papildus karotinoīdus. Šeit ir visi fotosintēzes reakcijās izmantotie fermenti. Tādējādi hromoproteīni, kas ietver hlorofilu, veic vissvarīgākās funkcijas vielmaiņā, proti, asimilācijas un disimilācijas reakcijās.
Vīrusu proteīni
Tos glabā ne-šūnu dzīvības formu pārstāvji, kas ir daļa no Vira valstības. Vīrusiem nav sava proteīnu sintēzes aparāta. Nukleīnskābes, DNS vai RNS, var izraisīt sintēzipašas šūnas, kas inficētas ar vīrusu. Vienkārši vīrusi sastāv tikai no olb altumvielu molekulām, kas kompakti samontētas spirālveida vai daudzskaldņu struktūrās, piemēram, tabakas mozaīkas vīruss. Kompleksiem vīrusiem ir papildu membrāna, kas veido daļu no saimniekšūnas plazmas membrānas. Tas var ietvert glikoproteīnus (B hepatīta vīrusu, baku vīrusu). Glikoproteīnu galvenā funkcija ir specifisku receptoru atpazīšana uz saimniekšūnas membrānas. Papildu vīrusu apvalkos ir arī fermentu proteīni, kas nodrošina DNS replikāciju vai RNS transkripciju. Pamatojoties uz iepriekš minēto, var izdarīt šādu secinājumu: vīrusu daļiņu apvalka proteīniem ir specifiska struktūra, kas ir atkarīga no saimniekšūnas membrānas proteīniem.
Šajā rakstā esam raksturojuši sarežģītus proteīnus, pētījuši to struktūru un funkcijas dažādu dzīvo organismu šūnās.
