Makromolekula ir molekula, kurai ir augsta molekulmasa. Tās struktūra ir parādīta atkārtoti atkārtotu saišu veidā. Apsveriet šādu savienojumu iezīmes, to nozīmi dzīvo būtņu dzīvē.
Skaņdarba iezīmes
Bioloģiskās makromolekulas veidojas no simtiem tūkstošu mazu izejvielu. Dzīvos organismus raksturo trīs galvenie makromolekulu veidi: olb altumvielas, polisaharīdi, nukleīnskābes.
To sākotnējie monomēri ir monosaharīdi, nukleotīdi, aminoskābes. Makromolekula veido gandrīz 90 procentus no šūnas masas. Atkarībā no aminoskābju atlikumu secības veidojas specifiska proteīna molekula.
Liela molekulmasa ir tās vielas, kuru molārā masa ir lielāka par 103 Da.
Termina vēsture
Kad parādījās makromolekula? Šo koncepciju 1922. gadā ieviesa Nobela prēmijas laureāts ķīmijā Hermans Štaudingers.
Polimēra bumbiņu var redzēt kā sapinies pavedienu, kas izveidojies nejauši atritinotvisā spoles telpā. Šī spole sistemātiski maina savu konformāciju; šī ir makromolekulas telpiskā konfigurācija. Tas ir līdzīgs Brauna kustības trajektorijai.
Šādas spoles veidošanās notiek tāpēc, ka noteiktā attālumā polimēra ķēde "zaudē" informāciju par virzienu. Par spoli var runāt gadījumā, ja lielmolekulārie savienojumi ir daudz garāki par strukturālā fragmenta garumu.
Globulārā konfigurācija
Makromolekula ir blīva konformācija, kurā var salīdzināt polimēra tilpuma daļu ar vienību. Lodveida stāvoklis tiek realizēts tajos gadījumos, kad atsevišķu polimēru vienību savstarpējā iedarbībā starp tām un ārējo vidi notiek savstarpēja pievilkšanās.
Makromolekulas struktūras kopija ir tā ūdens daļa, kas ir iestrādāta kā šādas struktūras elements. Tā ir makromolekulas tuvākā hidratācijas vide.
Proteīna molekulas raksturojums
Olb altumvielu makromolekulas ir hidrofilas vielas. Kad sauss proteīns tiek izšķīdināts ūdenī, tas sākotnēji uzbriest, pēc tam tiek novērota pakāpeniska pāreja šķīdumā. Pietūkuma laikā ūdens molekulas iekļūst proteīnā, saistot tā struktūru ar polārajām grupām. Tas atbrīvo polipeptīdu ķēdes blīvo blīvējumu. Pietūkusi proteīna molekula tiek uzskatīta par muguras šķīdumu. Ar sekojošu ūdens molekulu absorbciju tiek novērota olb altumvielu molekulu atdalīšanās no kopējās masas, unnotiek arī izšķīšanas process.
Bet proteīna molekulas pietūkums ne visos gadījumos izraisa izšķīšanu. Piemēram, kolagēns pēc ūdens molekulu uzsūkšanās paliek uzbriest.
Hidrāta teorija
Augstmolekulārie savienojumi saskaņā ar šo teoriju ne tikai adsorbē, bet arī elektrostatiski saista ūdens molekulas ar aminoskābju sānu radikāļu polārajiem fragmentiem, kuriem ir negatīvs lādiņš, kā arī bāzes aminoskābes, kurām ir pozitīvs lādiņš.
Daļēji hidratēts ūdens ir saistīts ar peptīdu grupām, kas veido ūdeņraža saites ar ūdens molekulām.
Piemēram, polipeptīdi, kuriem ir nepolāras sānu grupas, uzbriest. Saistoties ar peptīdu grupām, tas izspiež polipeptīdu ķēdes. Starpķēžu tiltu klātbūtne neļauj olb altumvielu molekulām pilnībā atdalīties, pāriet šķīduma formā.
Makromolekulu struktūra karsējot tiek iznīcināta, kā rezultātā pārtrūkst un atbrīvojas polipeptīdu ķēdes.
Želatīna īpašības
Želatīna ķīmiskais sastāvs ir līdzīgs kolagēnam, tas ar ūdeni veido viskozu šķidrumu. Viena no želatīna raksturīgajām īpašībām ir tā spēja saželēt.
Šie molekulu veidi tiek izmantoti kā hemostatiskie un plazmas aizstājēji. Želatīna spēja veidot želejas tiek izmantota kapsulu ražošanā farmācijas rūpniecībā.
Šķīdības funkcijamakromolekulas
Šiem molekulu veidiem ir atšķirīga šķīdība ūdenī. To nosaka aminoskābju sastāvs. Ja struktūrā ir polārās aminoskābes, ievērojami palielinās spēja izšķīst ūdenī.
Šo īpašību ietekmē arī makromolekulas organizācijas īpatnība. Globulārajiem proteīniem ir augstāka šķīdība nekā fibrilārām makromolekulām. Daudzu eksperimentu gaitā tika noteikta šķīdināšanas atkarība no izmantotā šķīdinātāja īpašībām.
Katras proteīna molekulas primārā struktūra ir atšķirīga, kas piešķir proteīnam individuālas īpašības. Polipeptīdu ķēdes šķērssaišu klātbūtne samazina šķīdību.
Olb altumvielu molekulu primārā struktūra veidojas peptīdu (amīdu) saišu dēļ, to iznīcinot, notiek olb altumvielu denaturācija.
Izsālīšana
Lai palielinātu olb altumvielu molekulu šķīdību, tiek izmantoti neitrālu sāļu šķīdumi. Piemēram, līdzīgā veidā var veikt selektīvu olb altumvielu izgulsnēšanos, var veikt to frakcionēšanu. Iegūtais molekulu skaits ir atkarīgs no maisījuma sākotnējā sastāva.
Proteīnu īpatnība, ko iegūst, izsāļot, ir bioloģisko īpašību saglabāšana pēc pilnīgas sāls atdalīšanas.
Procesa būtība ir hidratētā proteīna apvalka sāls atdalīšana ar anjoniem un katjoniem, kas nodrošina makromolekulas stabilitāti. Lietojot sulfātus, tiek izsālīts maksimālais olb altumvielu molekulu skaits. Šo metodi izmanto olb altumvielu makromolekulu attīrīšanai un atdalīšanai, jo tās būtībā iratšķiras pēc lādiņa lieluma, hidratācijas apvalka parametriem. Katram proteīnam ir sava izsālīšanas zona, tas ir, jums ir jāizvēlas noteiktas koncentrācijas sāls.
Aminoskābes
Šobrīd ir zināmi aptuveni divi simti aminoskābju, kas ir daļa no olb altumvielu molekulām. Atkarībā no struktūras tos iedala divās grupās:
- proteinogēnas, kas ir daļa no makromolekulām;
- neproteinogēns, aktīvi neiesaistās proteīnu veidošanā.
Zinātniekiem ir izdevies atšifrēt aminoskābju secību daudzās dzīvnieku un augu izcelsmes olb altumvielu molekulās. Starp aminoskābēm, kas diezgan bieži atrodamas olb altumvielu molekulu sastāvā, mēs atzīmējam serīnu, glicīnu, leicīnu, alanīnu. Katram dabiskajam biopolimēram ir savs aminoskābju sastāvs. Piemēram, protamīni satur aptuveni 85 procentus arginīna, bet tie nesatur skābas, cikliskas aminoskābes. Fibroīns ir dabīgā zīda proteīna molekula, kas satur apmēram pusi no glicīna. Kolagēns satur tādas retas aminoskābes kā hidroksiprolīns, hidroksilizīns, kuru nav citās olb altumvielu makromolekulās.
Aminoskābju sastāvu nosaka ne tikai aminoskābju īpašības, bet arī olb altumvielu makromolekulu funkcijas un mērķis. To secību nosaka ģenētiskais kods.
Biopolimēru strukturālās organizācijas līmeņi
Ir četri līmeņi: primārais, sekundārais, terciārais un arī kvartārais. Katra struktūrair raksturīgas iezīmes.
Olb altumvielu molekulu primārā struktūra ir lineāra aminoskābju atlieku polipeptīdu ķēde, kas savienota ar peptīdu saitēm.
Šī struktūra ir visstabilākā, jo tajā ir peptīdu kovalentās saites starp vienas aminoskābes karboksilgrupu un citas molekulas aminogrupu.
Sekundārā struktūra ietver polipeptīdu ķēdes sakraušanu ar ūdeņraža saišu palīdzību spirālveida formā.
Terciārā tipa biopolimēru iegūst, polipeptīdu telpiski iepakojot. Tie iedala terciāro struktūru spirālveida un slāņaini salocītas formas.
Globulārajiem proteīniem ir eliptiska forma, savukārt fibrilārām molekulām ir iegarena forma.
Ja makromolekulā ir tikai viena polipeptīda ķēde, proteīnam ir tikai terciārā struktūra. Piemēram, tas ir muskuļu audu proteīns (mioglobīns), kas nepieciešams skābekļa saistīšanai. Daži biopolimēri ir veidoti no vairākām polipeptīdu ķēdēm, no kurām katrai ir terciārā struktūra. Šajā gadījumā makromolekulai ir kvartāra struktūra, kas sastāv no vairākām globulām, kas apvienotas lielā struktūrā. Hemoglobīnu var uzskatīt par vienīgo ceturkšņa proteīnu, kas satur aptuveni 8 procentus histidīna. Tieši viņš ir aktīvs intracelulārais buferis eritrocītos, kas ļauj uzturēt stabilu asins pH vērtību.
Nukleīnskābes
Tie ir lielmolekulārie savienojumi, ko veido fragmentinukleotīdi. RNS un DNS ir atrodamas visās dzīvajās šūnās, tās veic iedzimtas informācijas uzglabāšanas, pārsūtīšanas un arī ieviešanas funkciju. Nukleotīdi darbojas kā monomēri. Katrs no tiem satur slāpekļa bāzes atlikumu, ogļhidrātu un arī fosforskābi. Pētījumi liecina, ka dažādu dzīvo organismu DNS tiek ievērots komplementaritātes (komplementaritātes) princips. Nukleīnskābes šķīst ūdenī, bet nešķīst organiskajos šķīdinātājos. Šos biopolimērus iznīcina temperatūras paaugstināšanās un ultravioletais starojums.
Secinājuma vietā
Papildus dažādām olb altumvielām un nukleīnskābēm ogļhidrāti ir makromolekulas. Polisaharīdi to sastāvā satur simtiem monomēru, kuriem ir patīkama saldena garša. Makromolekulu hierarhiskās struktūras piemēri ietver milzīgas olb altumvielu un nukleīnskābju molekulas ar sarežģītām apakšvienībām.
Piemēram, lodveida proteīna molekulas telpiskā struktūra ir aminoskābju hierarhiskas daudzlīmeņu organizācijas sekas. Starp atsevišķiem līmeņiem pastāv cieša saikne, augstāka līmeņa elementi ir saistīti ar zemākajiem slāņiem.
Visi biopolimēri pilda svarīgu līdzīgu funkciju. Tie ir dzīvu šūnu celtniecības materiāls, ir atbildīgi par iedzimtas informācijas uzglabāšanu un pārraidi. Katrai dzīvai būtnei ir raksturīgi specifiski proteīni, tāpēc bioķīmiķu priekšā ir grūts un atbildīgs uzdevums, kuru risinot viņi izglābj dzīvos organismus no drošas nāves.
