Katrā dzīvā šūnā notiek daudzas ķīmiskas reakcijas. Fermenti (enzīmi) ir olb altumvielas ar īpašām un ārkārtīgi svarīgām funkcijām. Tos sauc par biokatalizatoriem. Olb altumvielu enzīmu galvenā funkcija organismā ir bioķīmisko reakciju paātrināšana. Sākotnējos reaģentus, kuru mijiedarbību katalizē šīs molekulas, sauc par substrātiem, un gala savienojumus sauc par produktiem.
Dabā fermentu proteīni darbojas tikai dzīvās sistēmās. Bet mūsdienu biotehnoloģijā, klīniskajā diagnostikā, farmācijā un medicīnā tiek izmantoti attīrīti enzīmi vai to kompleksi, kā arī papildu komponenti, kas nepieciešami sistēmas darbībai un datu vizualizācijai pētniekam.
Enzīmu bioloģiskā nozīme un īpašības
Bez šīm molekulām dzīvs organisms nespētu funkcionēt. Visi dzīvības procesi darbojas harmoniski, pateicoties fermentiem. Enzīmu proteīnu galvenā funkcija organismā ir vielmaiņas regulēšana. Bez tiem normāla vielmaiņa nav iespējama. Molekulāro aktivitāti regulēaktivatori (induktori) vai inhibitori. Kontrole darbojas dažādos proteīnu sintēzes līmeņos. Tas arī "darbojas" attiecībā uz gatavo molekulu.
Galvenā proteīnu enzīmu īpašība ir specifiskums noteiktam substrātam. Un, attiecīgi, spēja katalizēt tikai vienu vai retāk vairākas reakcijas. Parasti šādi procesi ir atgriezeniski. Viens enzīms ir atbildīgs par abām funkcijām. Bet tas vēl nav viss.
Enzīmu proteīnu loma ir būtiska. Bez tiem bioķīmiskās reakcijas nenotiek. Pateicoties fermentu iedarbībai, reaģenti var pārvarēt aktivācijas barjeru bez ievērojamiem enerģijas izdevumiem. Ķermenī nav iespējams uzsildīt temperatūru virs 100 ° C vai izmantot agresīvas sastāvdaļas, piemēram, ķīmiskajā laboratorijā. Enzīmu proteīns saistās ar substrātu. Saistītā stāvoklī modifikācijas notiek, vēlāk izlaižot pēdējo. Šādi darbojas visi ķīmiskajā sintēzē izmantotie katalizatori.
Kādi ir fermentu proteīna molekulas organizācijas līmeņi?
Parasti šīm molekulām ir terciāra (globula) vai ceturtdaļa (vairākas savienotas globulas) proteīna struktūra. Pirmkārt, tie tiek sintezēti lineārā formā. Un tad tie tiek salocītas vajadzīgajā struktūrā. Lai nodrošinātu aktivitāti, biokatalizatoram ir nepieciešama noteikta struktūra.
Fermentus, tāpat kā citus proteīnus, iznīcina karstums, ekstremālās pH vērtības, agresīvi ķīmiskie savienojumi.
Papildu rekvizītifermenti
Starp tiem izšķir šādas komponentu pazīmes:
- Stereospecifisks - tikai viena produkta veidošanās.
- Regioselektivitāte - ķīmiskās saites pārraušana vai grupas modificēšana tikai vienā pozīcijā.
- Ķīmiskā selektivitāte - tikai vienas reakcijas katalīze.
Darba iezīmes
Enzīmu specifika atšķiras. Bet jebkurš ferments vienmēr ir aktīvs attiecībā uz noteiktu substrātu vai savienojumu grupu, kas līdzīga struktūrai. Katalizatoriem, kas nav olb altumvielas, šādas īpašības nav. Specificitāti mēra ar saistīšanās konstanti (mol/l), kas var būt pat 10−10 mol/l. Aktīvā enzīma darbs ir ātrs. Viena molekula katalizē tūkstošiem līdz miljoniem darbību sekundē. Bioķīmisko reakciju paātrinājuma pakāpe ir ievērojami (1000-100000 reižu) augstāka nekā parastajiem katalizatoriem.
Enzīmu darbība balstās uz vairākiem mehānismiem. Vienkāršākā mijiedarbība notiek ar vienu substrāta molekulu, kam seko produkta veidošanās. Lielākā daļa enzīmu spēj saistīt 2-3 dažādas molekulas, kas reaģē. Piemēram, grupas vai atoma pārnešana no viena savienojuma uz citu vai dubulta aizstāšana saskaņā ar "ping-pong" principu. Šajās reakcijās viens substrāts parasti ir savienots, bet otrs caur funkcionālo grupu ir saistīts ar fermentu.
Enzīmu darbības mehānisma izpēte notiek, izmantojot metodes:
- Starpproduktu un galaproduktu definīcijas.
- Struktūras un ar to saistīto funkcionālo grupu ģeometrijas pētījumisubstrātu un nodrošina augstu reakcijas ātrumu.
- Enzīmu gēnu mutācija un tā sintēzes un aktivitātes izmaiņu noteikšana.
Aktīvs un savienojošais centrs
Substrāta molekula ir daudz mazāka nekā enzīma proteīns. Tāpēc saistīšanās notiek neliela biokatalizatora funkcionālo grupu skaita dēļ. Tie veido aktīvo centru, kas sastāv no noteikta aminoskābju kopuma. Sarežģītos proteīnos struktūrā ir proteīna grupa, kas nav proteīna, kas var būt arī aktīvā centra daļa.
Ir jāizceļ atsevišķa fermentu grupa. Viņu molekula satur koenzīmu, kas pastāvīgi saistās ar molekulu un tiek atbrīvots no tās. Pilnībā izveidojušos enzīmu proteīnu sauc par holoenzīmu, un, kad kofaktors tiek noņemts, to sauc par apoenzīmu. Vitamīni, metāli, slāpekļa bāzu atvasinājumi bieži darbojas kā koenzīmi (NAD - nikotīnamīda adenīna dinukleotīds, FAD - flavīna adenīna dinukleotīds, FMN - flavīna mononukleotīds).
Saistošā vieta nodrošina substrāta specifiku. Pateicoties tam, veidojas stabils substrāta-enzīmu komplekss. Lodītes struktūra ir konstruēta tā, lai uz virsmas būtu noteikta izmēra niša (sprauga vai padziļinājums), kas nodrošina substrāta saistīšanos. Šī zona parasti atrodas netālu no aktīvā centra. Dažiem fermentiem ir vietas saistīšanai ar kofaktoriem vai metālu joniem.
Secinājums
Proteīns-Enzīmam ir svarīga loma organismā. Šādas vielas katalizē ķīmiskās reakcijas, ir atbildīgas par vielmaiņas procesu – vielmaiņu. Jebkurā dzīvā šūnā nepārtraukti notiek simtiem bioķīmisko procesu, tostarp reducēšanās reakcijas, šķelšanās un savienojumu sintēze. Vielu oksidēšanās pastāvīgi notiek ar lielu enerģijas izdalīšanos. Tas savukārt tiek tērēts ogļhidrātu, olb altumvielu, tauku un to kompleksu veidošanai. Šķelšanās produkti ir nepieciešamo organisko savienojumu sintēzes pamatelementi.
