Jebkura dzīva organisma šūnā notiek miljoniem ķīmisku reakciju. Katram no tiem ir liela nozīme, tāpēc ir svarīgi uzturēt bioloģisko procesu ātrumu augstā līmenī. Gandrīz katru reakciju katalizē savs enzīms. Kas ir fermenti? Kāda ir viņu loma būrī?
Fermenti. Definīcija
Termins "enzīms" cēlies no latīņu vārda fermentum - raugs. Tos var saukt arī par fermentiem, no grieķu valodas en zyme, "raugā".
Fermenti ir bioloģiski aktīvas vielas, tāpēc jebkura reakcija, kas notiek šūnā, nevar iztikt bez to līdzdalības. Šīs vielas darbojas kā katalizatori. Attiecīgi jebkuram fermentam ir divas galvenās īpašības:
1) Enzīms paātrina bioķīmisko reakciju, bet netiek patērēts.
2) Līdzsvara konstantes vērtība nemainās, bet tikai paātrina šīs vērtības sasniegšanu.
Fermenti paātrina bioķīmiskās reakcijas tūkstoš un dažos gadījumos pat miljonu reižu. Tas nozīmē, ka, ja nav fermentatīvā aparāta, visi intracelulārie procesi praktiski apstāsies, un pati šūna mirs. Tāpēc fermentu kā bioloģiski aktīvo vielu loma ir liela.
Enzīmu daudzveidība ļauj dažādot šūnu vielmaiņas regulēšanu. Jebkurā reakciju kaskādē piedalās daudzi dažādu klašu fermenti. Bioloģiskie katalizatori ir ļoti selektīvi molekulas īpašās konformācijas dēļ. Tā kā fermentiem vairumā gadījumu ir proteīna raksturs, tie ir terciārā vai kvartārā struktūrā. Tas atkal ir izskaidrojams ar molekulas specifiku.
Enzīmu funkcijas šūnā
Enzīma galvenais uzdevums ir paātrināt atbilstošo reakciju. Jebkurai procesu kaskādei, sākot no ūdeņraža peroksīda sadalīšanās līdz glikolīzei, ir nepieciešams bioloģiskais katalizators.
Pareiza fermentu darbība tiek panākta ar augstu specifiskumu konkrētam substrātam. Tas nozīmē, ka katalizators var tikai paātrināt noteiktu reakciju un nevienu citu, pat ļoti līdzīgu. Pēc specifiskuma pakāpes izšķir šādas fermentu grupas:
1) Fermenti ar absolūtu specifiskumu, kad tiek katalizēta tikai viena reakcija. Piemēram, kolagenāze noārda kolagēnu, bet m altāze - m altozi.
2) Fermenti ar relatīvu specifiskumu. Tas ietver vielas, kas var katalizēt noteiktas klases reakcijas, piemēram, hidrolītisko šķelšanos.
Biokatalizatora darbs sākas no brīža, kad tā aktīvais centrs ir piestiprināts pie substrāta. Šajā gadījumā tiek runāts par papildinošu mijiedarbību, piemēram, slēdzeni un atslēgu. Tas attiecas uz aktīvā centra formas pilnīgu sakritību ar substrātu, kas ļauj paātrināt reakciju.
Nākamais solis ir pati reakcija. Tā ātrums palielinās fermentatīvā kompleksa darbības dēļ. Galu galā mēs iegūstam fermentu, kas ir saistīts ar reakcijas produktiem.
Pēdējais posms ir reakcijas produktu atdalīšanās no fermenta, pēc kura aktīvais centrs atkal kļūst brīvs nākamajam darbam.
Shēmiski fermenta darbu katrā posmā var uzrakstīt šādi:
1) S + E -> SE
2) SE -> SP
3) SP -> S + P kur S ir substrāts, E ir ferments un P ir produkts.
Enzīmu klasifikācija
Cilvēka organismā var atrast milzīgu daudzumu enzīmu. Visas zināšanas par to funkcijām un darbu tika sistematizētas, un rezultātā parādījās vienota klasifikācija, pateicoties kurai ir viegli noteikt, kam tas vai cits katalizators ir paredzēts. Šeit ir 6 galvenās fermentu klases, kā arī dažu apakšgrupu piemēri.
Oksidoreduktāzes
Šīs klases enzīmi katalizē redoksreakcijas. Kopumā ir 17 apakšgrupas. Oksidoreduktāzēm parasti ir daļa, kas nav olb altumviela, ko attēlo vitamīns vai hems.
Starp oksidoreduktāzēm bieži sastopamas šādas apakšgrupas:
a) Dehidrogenāzes. Dehidrogenāzes enzīmu bioķīmija sastāv no ūdeņraža atomu likvidēšanas un to pārnešanas uz citu substrātu. Šī apakšgrupa visbiežāk sastopama elpošanas reakcijās,fotosintēze. Dehidrogenāžu sastāvs obligāti satur koenzīmu NAD / NADP vai flavoproteīnu FAD / FMN formā. Bieži vien ir metāla joni. Piemēri ir tādi enzīmi kā citohroma reduktāzes, piruvāta dehidrogenāze, izocitrāta dehidrogenāze un daudzi aknu enzīmi (laktāta dehidrogenāze, glutamāta dehidrogenāze utt.).
b) Oksidāze. Vairāki fermenti katalizē skābekļa pievienošanu ūdeņradim, kā rezultātā reakcijas produkti var būt ūdens vai ūdeņraža peroksīds (H20, H2 0 2). Fermentu piemēri: citohroma oksidāze, tirozināze.
c) Peroksidāzes un katalāze ir fermenti, kas katalizē H2O2 sadalīšanos skābeklī un ūdenī.
d) Oksigenāzes. Šie biokatalizatori paātrina skābekļa pievienošanu substrātam. Viens šādu enzīmu piemērs ir dopamīna hidroksilāze.
2. Pārskaitījumi.
Šīs grupas enzīmu uzdevums ir pārnest radikāļus no donorvielas uz recipientu.
a) Metiltransferāze. DNS metiltransferāzes ir galvenie enzīmi, kas kontrolē DNS replikācijas procesu. Nukleotīdu metilēšanai ir svarīga loma nukleīnskābju funkcijas regulēšanā.
b) Aciltransferāzes. Šīs apakšgrupas enzīmi transportē acilgrupu no vienas molekulas uz otru. Aciltransferāžu piemēri: lecitinholesterīna aciltransferāze (pārvieto funkcionālo grupu no taukskābes uz holesterīnu), lizofosfatidilholīna aciltransferāze (acilgrupa tiek pārnesta uz lizofosfatidilholīnu).
c) Aminotransferāzes ir fermenti, kas ir iesaistīti aminoskābju pārvēršanā. Fermentu piemēri: alanīna aminotransferāze, kas katalizē alanīna sintēzi no piruvāta un glutamāta, pārnesot aminogrupas.
d) Fosfotransferāzes. Šīs apakšgrupas enzīmi katalizē fosfātu grupas pievienošanu. Cits fosfotransferāžu nosaukums, kināzes, ir daudz izplatītāks. Piemēri ir fermenti, piemēram, heksokināzes un aspartātkināzes, kas attiecīgi pievieno fosfora atlikumus heksozēm (visbiežāk glikozei) un asparagīnskābei.
3. Hidrolāzes ir enzīmu klase, kas katalizē saišu šķelšanos molekulā, kam seko ūdens pievienošana. Vielas, kas pieder šai grupai, ir galvenie gremošanas fermenti.
a) Esterāzes - sarauj ēteriskās saites. Piemērs ir lipāzes, kas sadala taukus.
b) glikozidāzes. Šīs sērijas fermentu bioķīmija sastāv no polimēru (polisaharīdu un oligosaharīdu) glikozīdu saišu iznīcināšanas. Piemēri: amilāze, saharāze, m altāze.
c) Peptidāzes ir fermenti, kas katalizē olb altumvielu sadalīšanos aminoskābēs. Peptidāzes ietver tādus fermentus kā pepsīni, tripsīns, himotripsīns, karboksipeptidāze.
d) Amidāzes - šķeltās amīda saites. Piemēri: argināze, ureāze, glutamināze utt. Ornitīna ciklā rodas daudzi amidāzes enzīmi.
4. Liāzes ir fermenti, kas pēc funkcijām ir līdzīgi hidrolāzēm, tomēr molekulu saišu šķelšanās laikā ūdens netiek patērēts. Šīs klases enzīmi vienmēr satur neolb altumvielu daļu, piemēram, vitamīnu B1 vai B6 veidā.
a) Dekarboksilāzes. Šie fermenti iedarbojas uz C-C saiti. Piemēri irkalpo kā glutamāta dekarboksilāze vai piruvāta dekarboksilāze.
b) Hidratāzes un dehidratāzes ir fermenti, kas katalizē C-O saišu sadalīšanas reakciju.
c) Amidīn-liāzes - iznīcina C-N saites. Piemērs: arginīna sukcināta liāze.
d) P-O lyase. Šādi fermenti, kā likums, atdala fosfātu grupu no substrāta vielas. Piemērs: adenilāta ciklāze.
Enzīmu bioķīmija balstās uz to struktūru
Katra fermenta spējas nosaka tā individuālā, unikālā struktūra. Enzīms pirmām kārtām ir olb altumviela, un tā struktūrai un locīšanas pakāpei ir izšķiroša nozīme tā funkcijas noteikšanā.
Katram biokatalizatoram ir raksturīgs aktīvs centrs, kas, savukārt, ir sadalīts vairākās neatkarīgās funkcionālajās zonās:
1) Katalītiskais centrs ir īpašs proteīna apgabals, caur kuru enzīms tiek pievienots substrātam. Atkarībā no proteīna molekulas uzbūves katalītiskais centrs var izpausties dažādās formās, kam ir jāatbilst substrātam tāpat kā atslēgas slēdzenei. Šāda sarežģīta struktūra izskaidro, kāpēc fermentatīvais proteīns atrodas terciārajā vai ceturtajā stāvoklī.
2) Adsorbcijas centrs - darbojas kā "turētājs". Šeit, pirmkārt, ir saikne starp fermenta molekulu un substrāta molekulu. Tomēr adsorbcijas centra veidotās saites ir ļoti vājas, kas nozīmē, ka šajā posmā katalītiskā reakcija ir atgriezeniska.
3) Allosteriskie centri var atrasties kāaktīvajā vietā un visā fermenta virsmā kopumā. To funkcija ir regulēt fermenta darbību. Regulēšana notiek ar inhibitoru un aktivatora molekulu palīdzību.
Aktivatorproteīni, saistoties ar enzīmu molekulu, paātrina tās darbību. Inhibitori, gluži pretēji, kavē katalītisko aktivitāti, un tas var notikt divos veidos: vai nu molekula saistās ar allosterisko vietu fermenta aktīvās vietas reģionā (konkurējošā inhibīcija), vai arī tā piesaistās citam proteīna reģionam. (nekonkurējoša inhibīcija). Konkurences kavēšana tiek uzskatīta par efektīvāku. Galu galā tas aizver vietu substrāta saistīšanai ar fermentu, un šis process ir iespējams tikai gandrīz pilnīgas inhibitora molekulas formas un aktīvā centra sakritības gadījumā.
Enzīms bieži sastāv ne tikai no aminoskābēm, bet arī no citām organiskām un neorganiskām vielām. Attiecīgi tiek izolēts apoenzīms - olb altumvielu daļa, koenzīms - organiskā daļa un kofaktors - neorganiskā daļa. Koenzīmu var attēlot ogļhidrāti, tauki, nukleīnskābes, vitamīni. Savukārt kofaktors visbiežāk ir palīgmetālu joni. Fermentu aktivitāti nosaka tā struktūra: papildu vielas, kas veido sastāvu, maina katalītiskās īpašības. Visu iepriekš minēto komplekso veidošanās faktoru kombinācijas rezultātā rodas dažādi fermentu veidi.
Enzīmu regulēšana
Fermenti kā bioloģiski aktīvas vielas organismam ne vienmēr ir nepieciešami. Fermentu bioķīmija ir tāda, ka pārmērīgas katalīzes gadījumā tie var kaitēt dzīvai šūnai. Lai novērstu fermentu kaitīgo ietekmi uz organismu, nepieciešams kaut kā regulēt to darbu.
T. Tā kā fermentiem ir proteīna raksturs, tie ir viegli iznīcināmi augstā temperatūrā. Denaturācijas process ir atgriezenisks, taču tas var būtiski ietekmēt vielu darbību.
pH arī spēlē lielu lomu regulēšanā. Vislielākā fermentu aktivitāte, kā likums, tiek novērota pie neitrālām pH vērtībām (7,0-7,2). Ir arī fermenti, kas darbojas tikai skābā vidē vai tikai sārmainā vidē. Tātad šūnu lizosomās tiek uzturēts zems pH līmenis, pie kura hidrolītisko enzīmu aktivitāte ir maksimāla. Ja tie nejauši nokļūst citoplazmā, kur vide jau ir tuvāk neitrālai, to aktivitāte samazināsies. Šāda aizsardzība pret "pašapēšanu" balstās uz hidrolāžu darba īpatnībām.
Ir vērts pieminēt koenzīma un kofaktora nozīmi enzīmu sastāvā. Vitamīnu vai metālu jonu klātbūtne būtiski ietekmē noteiktu specifisku enzīmu darbību.
Enzīmu nomenklatūra
Visi ķermeņa fermenti parasti tiek nosaukti atkarībā no to piederības kādai no klasēm, kā arī no substrāta, ar kuru tie reaģē. Dažreiz saskaņā ar sistemātisko nomenklatūru nosaukumā tiek izmantots nevis viens, bet divi substrāti.
Dažu fermentu nosaukumu piemēri:
- Aknu enzīmi: laktāts-dehidrogenāze, glutamāta dehidrogenāze.
- Enzīma pilns sistemātiskais nosaukums: laktāts-NAD+-oksidoreduktāze.
Ir arī triviāli nosaukumi, kas neatbilst nomenklatūras noteikumiem. Piemēri ir gremošanas enzīmi: tripsīns, himotripsīns, pepsīns.
Enzīmu sintēzes process
Enzīmu funkcijas tiek noteiktas ģenētiskā līmenī. Tā kā molekula lielākoties ir proteīns, tās sintēze precīzi atkārto transkripcijas un translācijas procesus.
Enzīmu sintēze notiek saskaņā ar šādu shēmu. Vispirms no DNS tiek nolasīta informācija par vēlamo fermentu, kā rezultātā veidojas mRNS. Messenger RNS kodē visas aminoskābes, kas veido fermentu. Fermentu regulēšana var notikt arī DNS līmenī: ja pietiek ar katalizētās reakcijas produktu, gēnu transkripcija apstājas un otrādi, ja ir nepieciešams produkts, tiek aktivizēts transkripcijas process.
Pēc tam, kad mRNS ir nonākusi šūnas citoplazmā, sākas nākamais posms – translācija. Endoplazmatiskā retikuluma ribosomās tiek sintezēta primārā ķēde, kas sastāv no aminoskābēm, kas savienotas ar peptīdu saitēm. Tomēr proteīna molekula primārajā struktūrā vēl nevar veikt savas fermentatīvās funkcijas.
Enzīmu darbība ir atkarīga no proteīna struktūras. Tajā pašā ER notiek olb altumvielu savīšana, kā rezultātā vispirms veidojas sekundārās un pēc tam terciārās struktūras. Dažu enzīmu sintēze apstājas jau šajā posmā, tomēr, lai aktivizētu katalītisko aktivitāti, bieži vien ir nepieciešamskoenzīma un kofaktora pievienošana.
Noteiktās endoplazmatiskā tīkla zonās ir piesaistītas enzīma organiskās sastāvdaļas: monosaharīdi, nukleīnskābes, tauki, vitamīni. Daži fermenti nevar darboties bez koenzīma klātbūtnes.
Kofaktoram ir izšķiroša nozīme proteīna kvartārā struktūras veidošanā. Dažas fermentu funkcijas ir pieejamas tikai tad, kad proteīns sasniedz domēna organizāciju. Tāpēc viņiem ļoti svarīga ir kvartāra struktūra, kurā savienojošā saite starp vairākām proteīna globulām ir metāla jons.
Vairākas enzīmu formas
Ir situācijas, kad ir nepieciešami vairāki fermenti, kas katalizē vienu un to pašu reakciju, bet atšķiras viens no otra ar dažiem parametriem. Piemēram, ferments var strādāt pie 20 grādiem, bet pie 0 grādiem tas vairs nespēs pildīt savas funkcijas. Kas dzīvam organismam būtu jādara šādā situācijā zemā apkārtējās vides temperatūrā?
Šo problēmu var viegli atrisināt, vienlaikus klātesot vairākiem fermentiem, kas katalizē vienu un to pašu reakciju, bet darbojas dažādos apstākļos. Ir divu veidu vairākas fermentu formas:
- Izoenzīmi. Šādus proteīnus kodē dažādi gēni, tie sastāv no dažādām aminoskābēm, bet katalizē vienu un to pašu reakciju.
- Patiesas daudzskaitļa formas. Šīs olb altumvielas tiek transkribētas no viena un tā paša gēna, bet peptīdi tiek modificēti uz ribosomām. Izvade ir viena un tā paša enzīma vairākas formas.
BRezultātā pirmais vairāku formu veids veidojas ģenētiskajā līmenī, savukārt otrais veids veidojas pēctranslācijas līmenī.
Enzīmu nozīme
Fermentu izmantošana medicīnā tiek samazināta līdz jaunu zāļu izlaišanai, kurās vielas jau ir vajadzīgajā daudzumā. Zinātnieki vēl nav atraduši veidu, kā stimulēt organismā trūkstošo enzīmu sintēzi, taču mūsdienās ir plaši pieejamas zāles, kas var īslaicīgi kompensēt to trūkumu.
Dažādi fermenti šūnā katalizē dažādas dzīvību uzturošas reakcijas. Viens no šiem enismiem ir nukleāžu grupas pārstāvji: endonukleāzes un eksonukleāzes. Viņu uzdevums ir uzturēt nemainīgu nukleīnskābju līmeni šūnā, noņemot bojāto DNS un RNS.
Neaizmirstiet par tādu parādību kā asins recēšanu. Tā kā šis process ir efektīvs aizsardzības līdzeklis, to kontrolē vairāki fermenti. Galvenais no tiem ir trombīns, kas pārvērš neaktīvo proteīna fibrinogēnu par aktīvo fibrīnu. Tā pavedieni veido sava veida tīklu, kas aizsprosto asinsvada bojājuma vietu, tādējādi novēršot pārmērīgu asins zudumu.
Fermentus izmanto vīna darīšanā, alus darīšanā, daudzu raudzētu piena produktu iegūšanā. Raugu var izmantot spirta ražošanai no glikozes, taču šī procesa veiksmīgai norisei pietiek ar ekstraktu no tā.
Interesanti fakti, kurus jūs nezinājāt
- Visiem organisma fermentiem ir milzīga masa – no 5000 līdz1000000 Jā. Tas ir saistīts ar olb altumvielu klātbūtni molekulā. Salīdzinājumam: glikozes molekulmasa ir 180 Da, bet oglekļa dioksīdam ir tikai 44 Da.
- Līdz šim ir atklāti vairāk nekā 2000 fermentu, kas ir atrasti dažādu organismu šūnās. Tomēr lielākā daļa šo vielu vēl nav pilnībā izprastas.
- Enzīmu aktivitāte tiek izmantota, lai ražotu efektīvus veļas mazgāšanas līdzekļus. Šeit fermenti veic tādu pašu lomu kā organismā: tie sadala organiskās vielas, un šī īpašība palīdz cīņā pret traipiem. Ieteicams lietot līdzīgu veļas pulveri temperatūrā, kas nav augstāka par 50 grādiem, pretējā gadījumā var notikt denaturācijas process.
- Saskaņā ar statistiku, 20% cilvēku visā pasaulē cieš no kāda fermenta trūkuma.
- Fermentu īpašības ir zināmas jau ļoti sen, taču tikai 1897. gadā cilvēki saprata, ka cukura raudzēšanai spirtā var izmantot nevis pašu raugu, bet gan ekstraktu no viņu šūnām.
