Proteīni ir viens no svarīgajiem jebkuras dzīvas ķermeņa šūnas organiskajiem elementiem. Tās veic daudzas funkcijas: atbalsta, signalizācijas, enzīmu, transportēšanas, strukturālo, receptoru utt. Olb altumvielu primārās, sekundārās, terciārās un ceturtdaļas struktūras ir kļuvušas par nozīmīgiem evolūcijas pielāgojumiem. No kā sastāv šīs molekulas? Kāpēc pareiza olb altumvielu uzbūve ķermeņa šūnās ir tik svarīga?
Proteīnu strukturālie komponenti
Jebkuras polipeptīdu ķēdes monomēri ir aminoskābes (AA). Šie zemas molekulmasas organiskie savienojumi ir diezgan izplatīti dabā un var pastāvēt kā neatkarīgas molekulas, kas veic savas funkcijas. To vidū ir vielu transportēšana, enzīmu uztveršana, inhibīcija vai aktivizēšana.
Pavisam ir aptuveni 200 biogēno aminoskābju, bet tikai 20 no tām var būt olb altumvielu monomēri. Tie viegli šķīst ūdenī, tiem ir kristāliska struktūra, un daudzi garšo saldi.
C ķīmiskā vielaNo AA viedokļa tās ir molekulas, kurās obligāti ir divas funkcionālās grupas: -COOH un -NH2. Ar šo grupu palīdzību aminoskābes veido ķēdes, kas savienojas viena ar otru ar peptīdu saiti.
Katrai no 20 proteīnogēnajām aminoskābēm ir savs radikāls, atkarībā no tā ķīmiskās īpašības atšķiras. Saskaņā ar šādu radikāļu sastāvu visi AA ir klasificēti vairākās grupās.
- Nepolārs: izoleicīns, glicīns, leicīns, valīns, prolīns, alanīns.
- Polāri un neuzlādēti: treonīns, metionīns, cisteīns, serīns, glutamīns, asparagīns.
- Aromātisks: tirozīns, fenilalanīns, triptofāns.
- Polāri un negatīvi lādēti: glutamāts, aspartāts.
- Polāri un pozitīvi uzlādēti: arginīns, histidīns, lizīns.
Jebkurš proteīna struktūras organizācijas līmenis (primārā, sekundārā, terciārā, ceturtdaļējā) balstās uz polipeptīdu ķēdi, kas sastāv no AA. Vienīgā atšķirība ir tajā, kā šī secība tiek salocīta telpā un ar kādu ķīmisko saišu palīdzību šī konformācija tiek uzturēta.
Olb altumvielu primārā struktūra
Jebkurš proteīns veidojas uz ribosomām – nemembrānas šūnu organellām, kas ir iesaistītas polipeptīdu ķēdes sintēzē. Šeit aminoskābes ir savienotas viena ar otru, izmantojot spēcīgu peptīdu saiti, veidojot primāro struktūru. Tomēr šī primārā proteīna struktūra ļoti atšķiras no kvartārās struktūras, tāpēc ir nepieciešama tālāka molekulas nogatavināšana.
Proteīniem patīkelastīns, histoni, glutations jau ar tik vienkāršu uzbūvi spēj pildīt savas funkcijas organismā. Lielākajai daļai olb altumvielu nākamais solis ir sarežģītākas sekundārās konformācijas veidošana.
Sekundārā proteīna struktūra
Peptīdu saišu veidošanās ir pirmais solis lielākajai daļai olb altumvielu nobriešanas. Lai tie varētu veikt savas funkcijas, to lokālajai uzbūvei ir jāveic dažas izmaiņas. Tas tiek panākts ar ūdeņraža saišu palīdzību – trauslām, bet tajā pašā laikā neskaitāmām saiknēm starp aminoskābju molekulu bāzes un skābes centriem.
Tā veidojas proteīna sekundārā struktūra, kas no kvartāra atšķiras ar montāžas vienkāršību un lokālo uzbūvi. Pēdējais nozīmē, ka ne visa ķēde tiek pakļauta transformācijai. Ūdeņraža saites var veidoties vairākās vietās dažādos attālumos viena no otras, un to forma ir atkarīga arī no aminoskābju veida un montāžas metodes.
Lizocīms un pepsīns ir proteīnu pārstāvji, kuriem ir sekundāra struktūra. Pepsīns ir iesaistīts gremošanu, un lizocīms veic aizsargfunkciju organismā, iznīcinot baktēriju šūnu sienas.
Sekundārās struktūras iezīmes
Peptīdu ķēdes lokālās konformācijas var viena no otras atšķirties. Vairāki desmiti jau ir izpētīti, un trīs no tiem ir visizplatītākie. Starp tiem ir alfa spirāle, beta slāņi un beta vērpjot.
Alfa spirāle -viena no visbiežāk sastopamajām vairuma olb altumvielu sekundārās struktūras konformācijām. Tas ir stingrs stieņa rāmis ar gājienu 0,54 nm. Aminoskābju radikāļi ir vērsti uz āru
Visizplatītākās ir labās rokas spirāles, un dažreiz var atrast arī kreiļu līdziniekus. Formēšanas funkciju veic ūdeņraža saites, kas stabilizē cirtas. Ķēde, kas veido alfa spirāli, satur ļoti maz prolīna un polāri lādētu aminoskābju.
- Beta pagrieziens ir izolēts atsevišķā konformācijā, lai gan to var saukt par beta slāņa daļu. Apakšējā līnija ir peptīdu ķēdes locīšana, ko atbalsta ūdeņraža saites. Parasti pati līkuma vieta sastāv no 4-5 aminoskābēm, starp kurām prolīna klātbūtne ir obligāta. Šis AK ir vienīgais ar stingru un īsu skeletu, kas ļauj tai veidot pašgriešanos.
- Beta slānis ir aminoskābju ķēde, kas veido vairākus līkumus un stabilizē tos ar ūdeņraža saitēm. Šī uzbūve ir ļoti līdzīga papīra lapai, kas salocīta akordeonā. Visbiežāk šāda forma ir agresīviem proteīniem, taču ir daudz izņēmumu.
Atšķiriet paralēlo un antiparalēlo beta slāni. Pirmajā gadījumā C- un N-gals ķēdes līkumos un galos sakrīt, bet otrajā gadījumā nesakrīt.
Terciārā struktūra
Turpmākā proteīna iepakošana noved pie terciārās struktūras veidošanās. Šī konformācija tiek stabilizēta ar ūdeņraža, disulfīda, hidrofobo un jonu saišu palīdzību. To lielais skaits ļauj sekundāro struktūru pārvērst sarežģītākā.veidojiet un nostabilizējiet to.
Atdaliet lodveida un fibrilārus proteīnus. Lodveida peptīdu molekula ir sfēriska struktūra. Piemēri: albumīns, globulīns, histoni terciārajā struktūrā.
Fibrilārie proteīni veido spēcīgas dzīslas, kuru garums pārsniedz to platumu. Šādas olb altumvielas visbiežāk veic strukturālas un veidojošas funkcijas. Piemēri ir fibroīns, keratīns, kolagēns, elastīns.
Olb altumvielu struktūra molekulas kvartārajā struktūrā
Ja vairākas lodītes apvienojas vienā kompleksā, veidojas tā sauktā kvartāra struktūra. Šī uzbūve nav raksturīga visiem peptīdiem, un tā veidojas, kad nepieciešams veikt svarīgas un specifiskas funkcijas.
Katra globula kompleksā proteīnā ir atsevišķs domēns vai protomērs. Kopumā molekulas kvartārās struktūras proteīnu struktūru sauc par oligomēru.
Parasti šādam proteīnam ir vairākas stabilas konformācijas, kas nemitīgi mainās viena otru, vai nu atkarībā no kādu ārējo faktoru ietekmes, vai arī tad, kad nepieciešams veikt dažādas funkcijas.
Būtiska atšķirība starp proteīna terciāro un kvartāro struktūru ir starpmolekulārās saites, kas ir atbildīgas par vairāku lodīšu savienošanu. Visas molekulas centrā bieži atrodas metāla jons, kas tieši ietekmē starpmolekulāro saišu veidošanos.
Papildu proteīnu struktūras
Ne vienmēr ar aminoskābju ķēdi pietiek, lai veiktu proteīna funkcijas. ATVairumā gadījumu šādām molekulām tiek pievienotas citas organiskas un neorganiskas vielas. Tā kā šī īpašība ir raksturīga lielam skaitam enzīmu, komplekso proteīnu sastāvs parasti tiek sadalīts trīs daļās:
- Apoenzīms ir molekulas proteīna daļa, kas ir aminoskābju secība.
- Koenzīms nav proteīns, bet gan organiska sastāvdaļa. Tas var ietvert dažāda veida lipīdus, ogļhidrātus vai pat nukleīnskābes. Tas ietver bioloģiski aktīvo savienojumu pārstāvjus, starp kuriem ir vitamīni.
- Kofaktors - neorganiska daļa, ko vairumā gadījumu pārstāv metāla joni.
Olb altumvielu struktūrai molekulas ceturtārajā struktūrā ir nepieciešama vairāku dažādas izcelsmes molekulu līdzdalība, tāpēc daudziem fermentiem vienlaikus ir trīs komponenti. Piemērs ir fosfokināze, enzīms, kas nodrošina fosfātu grupas pārnešanu no ATP molekulas.
Kur veidojas proteīna molekulas kvartārā struktūra?
Polipeptīdu ķēde sāk sintezēties uz šūnas ribosomām, bet tālāka proteīna nobriešana notiek citās organellās. Jaunizveidotajai molekulai jāiekļūst transporta sistēmā, kas sastāv no kodola membrānas, ER, Golgi aparāta un lizosomām.
Proteīna telpiskās struktūras sarežģījums rodas endoplazmatiskajā retikulumā, kur veidojas ne tikai dažāda veida saites (ūdeņraža, disulfīda, hidrofobās, starpmolekulārās, jonu), bet arī pievienojas koenzīms un kofaktors. Tas veido kvartāruproteīna struktūra.
Kad molekula ir pilnībā gatava darbam, tā nonāk vai nu šūnas citoplazmā, vai arī Golgi aparātā. Pēdējā gadījumā šie peptīdi tiek iesaiņoti lizosomās un transportēti uz citiem šūnas nodalījumiem.
Oligomēru proteīnu piemēri
Kvartāra struktūra ir olb altumvielu struktūra, kas paredzēta dzīvā organisma dzīvībai svarīgo funkciju veikšanai. Organisko molekulu kompleksā uzbūve ļauj, pirmkārt, ietekmēt daudzu vielmaiņas procesu (enzīmu) darbu.
Bioloģiski svarīgi proteīni ir hemoglobīns, hlorofils un hemocianīns. Šo molekulu pamatā ir porfirīna gredzens, kura centrā atrodas metāla jons.
Hemoglobīns
Hemoglobīna proteīna molekulas kvartārā struktūra sastāv no 4 lodītēm, kas savienotas ar starpmolekulārām saitēm. Centrā ir porfīns ar dzelzs jonu. Proteīns tiek transportēts eritrocītu citoplazmā, kur tie aizņem apmēram 80% no kopējā citoplazmas tilpuma.
Molekulas pamatā ir hēms, kam ir neorganiskāka daba un kas ir sarkanā krāsā. Tas ir arī primārais hemoglobīna sadalīšanās produkts aknās.
Mēs visi zinām, ka hemoglobīns veic svarīgu transporta funkciju – skābekļa un oglekļa dioksīda pārnesi visā cilvēka organismā. Proteīna molekulas kompleksā uzbūve veido īpašus aktīvos centrus, kas spēj saistīt attiecīgās gāzes ar hemoglobīnu.
Kad veidojas proteīna-gāzes komplekss, veidojas tā sauktais oksihemoglobīns un karbohemoglobīns. Tomēr ir vēl viensdažādas šādas asociācijas, kas ir diezgan stabilas: karboksihemoglobīns. Tas ir olb altumvielu un oglekļa monoksīda komplekss, kura stabilitāte izskaidro nosmakšanas uzbrukumus ar pārmērīgu toksicitāti.
Hlorofils
Vēl viens proteīnu pārstāvis ar kvartāru struktūru, kuru domēna saites jau atbalsta magnija jons. Visas molekulas galvenā funkcija ir līdzdalība augu fotosintēzes procesos.
Ir dažādi hlorofilu veidi, kas viens no otra atšķiras ar porfirīna gredzena radikāļiem. Katra no šīm šķirnēm ir apzīmēta ar atsevišķu latīņu alfabēta burtu. Piemēram, sauszemes augiem ir raksturīgs hlorofils a vai hlorofils b, savukārt aļģes satur arī citus šī proteīna veidus.
Hemocianīns
Šī molekula ir hemoglobīna analogs daudziem zemākiem dzīvniekiem (posmkājiem, mīkstmiešiem utt.). Galvenā atšķirība proteīna ar kvartāru molekulāro struktūru struktūrā ir cinka jona klātbūtne dzelzs jona vietā. Hemocianīnam ir zilgana krāsa.
Dažreiz cilvēki domā, kas notiktu, ja cilvēka hemoglobīnu aizstātu ar hemocianīnu. Šajā gadījumā tiek traucēts parastais vielu un jo īpaši aminoskābju saturs asinīs. Hemocianīns ir arī nestabils, veidojot kompleksu ar oglekļa dioksīdu, tāpēc "zilajām asinīm" ir tendence veidot asins recekļus.
