Kāds slavens filozofs reiz teica: "Dzīve ir olb altumvielu ķermeņu eksistences forma." Un viņam bija pilnīga taisnība, jo tieši šī organiskā viela ir vairuma organismu pamatā. Kvartārās struktūras proteīnam ir vissarežģītākā struktūra un unikālās īpašības. Mūsu raksts būs veltīts viņam. Mēs arī apsvērsim olb altumvielu molekulu struktūru.
Kas ir organiskā viela
Lielu organisko vielu grupu vieno viens kopīgs īpašums. Tie sastāv no vairākiem ķīmiskiem elementiem. Tos sauc par organiskiem. Tie ir ūdeņradis, skābeklis, ogleklis un slāpeklis. Tie veido organiskas vielas.
Vēl viena izplatīta iezīme ir tā, ka tie visi ir biopolimēri. Tās ir lielas makromolekulas. Tie sastāv no liela skaita atkārtotu vienību, ko sauc par monomēriem. Ogļhidrātiem tie ir monosaharīdi, lipīdi, glicerīns un taukskābes. Bet DNS un RNS sastāv no nukleotīdiem.
Ķīmiskāproteīnu struktūra
Olb altumvielu monomēri ir aminoskābes, no kurām katrai ir sava ķīmiskā struktūra. Šī monomēra pamatā ir oglekļa atoms, tas veido četras saites. Pirmais no tiem - ar ūdeņraža atomu. Un attiecīgi otrais un trešais ir izveidots ar aminogrupu un karboksigrupu. Tie nosaka ne tikai biopolimēru molekulu struktūru, bet arī to īpašības. Pēdējo aminoskābju molekulas grupu sauc par radikāli. Tieši tā ir atomu grupa, kurā visi monomēri atšķiras viens no otra, kas izraisa milzīgu olb altumvielu un dzīvo būtņu daudzveidību.
Proteīna molekulas struktūra
Viena no šo organisko vielu īpašībām ir tā, ka tās var pastāvēt dažādos organizācijas līmeņos. Šī ir proteīna primārā, sekundārā, terciārā, ceturtdaļējā struktūra. Katram no tiem ir noteiktas īpašības un īpašības.
Primārā struktūra
Šī proteīna struktūra pēc struktūras ir visvienkāršākā. Tā ir aminoskābju ķēde, kas savienota ar peptīdu saitēm. Tie veidojas starp blakus esošo molekulu aminogrupām un karboksigrupām.
Sekundārā struktūra
Kad aminoskābju ķēde saritinās spirālē, veidojas proteīna sekundārā struktūra. Šādā molekulā esošo saiti sauc par ūdeņradi, un tās atomi veido vienādus elementus aminoskābju funkcionālajās grupās. Salīdzinot ar peptīdiem, tiem ir daudz mazāka izturība, taču tie spēj noturēt šo struktūru.
Terciārā struktūra
Bet nākamā struktūra ir bumbiņa, kurā ir savīta aminoskābju spirāle. To sauc arī par globuli. Tas pastāv, pateicoties saitēm, kas rodas starp tikai noteiktas aminoskābes - cisteīna - atlikumiem. Tos sauc par disulfīdiem. Šo struktūru atbalsta arī hidrofobās un elektrostatiskās saites. Pirmie ir aminoskābju piesaistes rezultāts ūdens vidē. Šādos apstākļos to hidrofobās atliekas praktiski "salīp kopā", veidojot globuli. Turklāt aminoskābju radikāļiem ir pretējs lādiņš, kas piesaista viens otru. Tas rada papildu elektrostatiskās saites.
kvartāra struktūras proteīns
Proteīna ceturtdaļas struktūra ir vissarežģītākā. Tas ir vairāku lodīšu saplūšanas rezultāts. Tās var atšķirties gan ķīmiskā sastāva, gan telpiskās organizācijas ziņā. Ja kvartāras struktūras proteīns veidojas tikai no aminoskābju atlikumiem, tas ir vienkārši. Šādus biopolimērus sauc arī par proteīniem. Bet, ja šīm molekulām ir pievienoti ne-olb altumvielu komponenti, parādās proteīni. Visbiežāk tā ir aminoskābju kombinācija ar ogļhidrātiem, nukleīnskābes un fosforskābes atlikumiem, lipīdiem, atsevišķiem dzelzs un vara atomiem. Dabā zināmi arī proteīnu kompleksi ar dabīgām krāsvielām – pigmentiem. Šī olb altumvielu molekulu struktūra ir sarežģītāka.
Proteīna ceturtdaļas struktūras telpiskā forma irdefinējot tās īpašības. Zinātnieki ir atklājuši, ka pavedienu vai fibrilāri biopolimēri ūdenī nešķīst. Tie veic dzīvajiem organismiem būtiskas funkcijas. Tādējādi muskuļu proteīni aktīns un miozīns nodrošina kustību, un keratīns ir cilvēku un dzīvnieku matu pamats. Sfēriskas vai lodveida kvartāra struktūras proteīni labi šķīst ūdenī. Viņu loma dabā ir atšķirīga. Šādas vielas spēj transportēt gāzes, piemēram, hemoglobīnu asinīs, sadalīt pārtiku, piemēram, pepsīnu, vai veikt aizsargfunkciju, piemēram, antivielas.
Olb altumvielu īpašības
Kvartārais proteīns, īpaši lodveida proteīns, var mainīt savu struktūru. Šis process notiek dažādu faktoru ietekmē. Visbiežāk tās ir augstas temperatūras, koncentrētas skābes vai smagie metāli.
Ja proteīna molekula atritinās līdz aminoskābju ķēdei, šo īpašību sauc par denaturāciju. Šis process ir atgriezenisks. Šī struktūra atkal spēj veidot molekulu lodītes. Šo apgriezto procesu sauc par renaturāciju. Ja aminoskābju molekulas attālinās viena no otras un peptīdu saites tiek pārtrauktas, notiek degradācija. Šis process ir neatgriezenisks. Šādu proteīnu nevar atjaunot. Iznīcināšanu veica katrs no mums, kad cepām olas.
Tādējādi proteīna kvartārā struktūra ir saišu veids, kas veidojas noteiktā molekulā. Tas ir pietiekami stiprs, bet noteiktu faktoru ietekmē var sabrukt.
