Amīdu saites veids, kas rodas peptīdu proteīnu veidošanās laikā pēc divu aminoskābju mijiedarbības, tā ir atbilde uz jautājumu, kas ir peptīdu saite.
No aminoskābju pāra parādās dipeptīds, tas ir, šo aminoskābju ķēde, kā arī ūdens molekula. Saskaņā ar to pašu sistēmu no aminoskābēm ribosomās, tas ir, no polipeptīdiem un olb altumvielām, veidojas garākas ķēdes.
Ķēdes rekvizīti
Dažādām aminoskābēm, kas ir sava veida proteīnu "celtniecības materiāls", ir radikāls R.
Tāpat kā jebkuram amīdam, C-N ķēdes proteīna peptīdu saitei, izmantojot kanoniskās struktūras mijiedarbību starp karbonilgrupas oglekļa un slāpekļa atomu, parasti ir dubultā īpašība. Tas parasti izpaužas, samazinot tā garumu līdz 1,33 angstrēm.
Tas viss liek izdarīt šādus secinājumus:
- C, H, O un N - 4 savienoti atomi, plus 2 a-oglekli atrodas vienā plaknē. R aminoskābju grupas una-oglekļa ūdeņraži jau atrodas ārpus šīs zonas.
- H un O aminoskābju peptīdu saitē un aminoskābju pāra a-oglekli ir transorientēti, lai gan trans-izomērs ir stabilāks. L-aminoskābēs R-grupas ir arī trans-orientētas, kas dabā ir visos peptīdos un proteīnos.
- Rotācija ap C-N ķēdi ir sarežģīta, rotācija pie C-C posma ir ticamāka.
Lai saprastu, kas ir peptīdu saite, kā arī noteiktu pašus peptīdus ar olb altumvielām un noteiktu to daudzumu noteiktā šķīdumā, izmantojiet biureta reakciju.
Atomu izkārtojumi
Savienojums proteīna peptīdos ir īsāks nekā citās peptīdu grupās, jo tam ir daļēja dubultsaites raksturlielums. Ņemot vērā, kas ir peptīdu saite, mēs varam secināt, ka tās mobilitāte ir zema.
Peptīdu saites elektroniskā konstrukcija nosaka peptīdu grupas cieto plakano struktūru. Šādu grupu plaknes atrodas viena pret otru leņķī. Saite starp a-oglekļa atomu un a-karboksil- un a-aminogrupām var brīvi griezties pa savu asi, vienlaikus tai ir ierobežots radikāļu izmērs un raksturs, un tas ļauj polipeptīdu ķēdei iestatīt sevi dažādi. iestatījumi.
Peptīdu saites proteīnos, kā likums, ir transkonfigurācijā, tas ir, a-oglekļa atomu izvietojums atrodas dažādās grupas daļās. Rezultāts ir sānu radikāļu atrašanās vieta aminoskābēs, kas atrodas attālākā attālumā viens no otra.draugs.
Proteīna plīsums
Pētot, kas ir peptīdu saite, parasti tiek ņemts vērā tās stiprums. Šādas ķēdes pašas neplīst normālos apstākļos šūnas iekšienē. Tas ir, piemērotā ķermeņa temperatūrā un neitrālā vidē.
Laboratorijas apstākļos proteīnu peptīdu ķēžu hidrolīzi pēta noslēgtās ampulās, kuru iekšpusē atrodas koncentrēta sālsskābe, temperatūrā virs simts pieciem grādiem pēc Celsija. Pilnīga olb altumvielu hidrolīze līdz brīvajām aminoskābēm notiek aptuveni 24 stundu laikā.
Jautājumā par to, kas ir peptīdu saite dzīvo organismu iekšienē, tad tās pārtrūkst, piedaloties noteiktiem proteolītiskiem enzīmiem. Lai šķīdumā atrastu peptīdus un olb altumvielas, kā arī noskaidrotu to daudzumu, viņi izmanto pozitīvo rezultātu vielām, kas satur divas vai vairākas peptīdu saites, tas ir, biureta reakciju.
Aminīnskābju nomaiņa
Nenormālā hemoglobīna S iekšpusē tika mutētas 2 β-ķēdes, kurās glutamāts, kā arī negatīvi lādēta ļoti polāra aminoskābe sestajā pozīcijā tika aizstāta ar radikāļus saturošu hidrofobu valīnu.
Mutācijas hemoglobīna iekšpusē ir reģions, kas ir komplementārs citam reģionam ar tādām pašām molekulām, kas satur izmainīto aminoskābi. Galu galā hemoglobīna molekulas "salipa kopā" un veidoja garus fibrilārus agregātus, kas maina sarkano asins šūnu un noved pie mutācijas pusmēness formas sarkano asinsķermenīšu parādīšanās.
Oksihemoglobīna S iekšpusē proteīna konformācijas izmaiņu rezultātā tiek maskēta komplementāra vieta. Piekļuves trūkums tam padara neiespējamu molekulu savienojumu savā starpā šajā oksihemoglobīnā. Ir apstākļi, kas veicina HbS agregātu veidošanos. Tie palielina deoksihemoglobīna uzkrāšanos šūnās. Tie var ietvert:
- hipoksija;
- alpu apstākļi;
- fiziskais darbs;
- lidojums ar lidmašīnu.
Sirpjveida šūnu anēmija
Tā kā sirpjveida eritrocītiem ir zema caurlaidība caur audu kapilāriem, tie var bloķēt asinsvadus un tādējādi radīt lokālu hipoksiju. Tas palielinās deoksihemoglobīna S uzkrāšanos sarkano asins šūnu iekšpusē, kā arī S-hemoglobīna agregātu parādīšanās ātrumu un radīs vēl vairāk apstākļu sarkano asins šūnu deformācijai.
Sirpjveida šūnu slimība ir homozigota recesīva slimība, kas rodas tikai tad, kad abi vecāki nodod mutācijas β-ķēdes gēnu pāri. Pēc bērna piedzimšanas slimība neizpaužas, kamēr liels HbF daudzums netiek mainīts uz HbS. Pacientiem ir klīniski simptomi, kas raksturīgi anēmijai, tas ir: galvassāpes un reibonis, sirdsklauves, elpas trūkums, vājums pret infekcijām utt.
